KCI등재
SCIE
SCOPUS
Effects of Halophilic Peptide Fusion on Solubility, Stability, and Catalytic Performance of D-Phenylglycine Aminotransferase = Effects of Halophilic Peptide Fusion on Solubility, Stability, and Catalytic Performance of D-Phenylglycine Aminotransferase
저자
( Hossein Javid ) (Mahidol University, Ratchathewi, Bangkok 10400, Thailand) ; ( Juntratip Jomrit ) (Mahidol University, Ratchathewi, Bangkok 10400, Thailand) ; ( Aiya Chantarasiri ) (King Mongkut's University of Technology North Bangkok (Rayong Campus), Bankhai) ; ( Duangnate Isarangkul ) (Mahidol University) ; ( Vithaya Meevootisom ) (Mahidol University) ; ( Suthep Wiyakrutta ) (Mahidol University) 연구자관계분석
발행기관
학술지명
Journal of microbiology and biotechnology(Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
2014
작성언어
Korean
주제어
등재정보
KCI등재,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
597-604(8쪽)
KCI 피인용횟수
4
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제공처
D-Phenylglycine aminotransferase (D-PhgAT) from Pseudomonas stutzeri ST-201 is useful for enzymatic synthesis of enantiomerically pure D-phenylglycine. However, its low protein solubility prevents its application at high substrate concentration. With an aim to increase the protein solubility, the N-terminus of D-PhgAT was genetically fused with short peptides (A1 α-helix, A2 α-helix, and ALAL, which is a hybrid of A1 and A2) from a ferredoxin enzyme of a halophilic archaeon, Halobacterium salinarum. The fused enzymes A1-D-PhgAT, A2-D-PhgAT, and ALAL-D-PhgAT displayed a reduced pI and increased in solubility by 6.1-, 5.3-, and 8.1- fold in TEMP (pH 7.6) storage, respectively, and 5-, 4.5-, and 5.9-fold in CAPSO (pH 9.5) reaction buffers, respectively, compared with the wild-type enzyme (WT-D-PhgAT). In addition, all the fused D-PhgAT displayed higher enzymatic reaction rates than the WT-DPhgAT at all concentrations of L-glutamate monosodium salt used. The highest rate, 23.82 ± 1.47 mM/h, was that obtained from having ALAL-D-PhgAT reacted with 1,500 mM of the substrate. Moreover, the halophilic fusion significantly increased the tolerance of D-PhgAT in the presence of NaCl and KCl, being slightly in favor of KCl, where under the same condition at 3.5 M NaCl or KCl all halophilic-fused variants showed higher activity than WT-D-PhgAT.
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연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
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2023 | 평가예정 | 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가) | |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) | KCI등재 |
2010-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2008-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2006-04-04 | 학술지명변경 | 한글명 : -> Journal of Microbiology and Biotechnology | KCI등재 |
2006-03-30 | 학술지등록 | 한글명 : 외국어명 : Journal of Microbiology and Biotechnology | KCI등재 |
2006-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2004-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2001-07-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (등재후보2차) | KCI등재 |
1999-01-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) | KCI후보 |
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 1.59 | 0.33 | 1.17 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
0.91 | 0.78 | 0.472 | 0.08 |
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