It was reported that hepatic aldehyde dehydrogenase(ALDH) activity was depressed in alcoholic liver diseases, however there was few report that explain the reason of depressed ALDH activity. We have attempted to correlate the decrease of hepatic ALDH activity with the active oxygen species which generated at elevated rates in the proliferated microsomes by chronic ethanol feeding. The susceptibilities of the hepatic ALDH activity to active oxygen generated by xanthine-xanthine oxidase system and FeSO₄-H₂O₂ system were studied. Incubation of ALDH with 2×10³ xanthine oxidase for 30 min at 25℃ resulted in the decrease of enzyme activity to 60%, and 55% of ALDH activity was retained after exposure to FeSO₄4-H₂O₂ system for 20 min. Alteration in the ALDH activity after administration of ethanol in rat liver was investigated. Whereas the mitochodrial ALDH activity was increased, the microsomal activity was depressed in ethanol-treated rat. Induced microsomal ALDH activity was observed by treatment of phenobarbital or 3-methylcholanthrene in the liver of rats chronically fed alcohol. Since the ALDH catalyses the oxidation of a wide variety of aliphatic and aromatic aldehydes, it is suggested that the alteration in the ALDH activity by various factors including the active oxygen affects the physiological states of liver administrated ethanol chronically, which may in turn to lead to liver disease.
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