대식세포 NAD glycohydrolase에 관한 연구 = Study on Macrophage NAD glycohydrolase
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발행연도
1995
작성언어
Korean
KDC
040.000
자료형태
학술저널
수록면
9-17(9쪽)
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NAD glycohydrolase (NADase:EC 3.2.2.5)는 포유류에서 형질막에 glycosylphosphatidylinositol (GPI) 결합으로 연결되어 있어 박테리아의 phosphatidylinositol-특이성 phospholipase C (PI-PLC)로 가용화 된다.
본 연구에서는 결핵 감염된 마우스로 부터 대식세포를 얻어 LPS처리후 막외 NADase가 유리되는 것을 관찰하였다. 이 활성화된 대식세포에서 NADase가 유리되기에 앞서서 대식세포에 내재하는 GPI-PLC 활성이 증가하는 사실을 관찰하였다. 이는 대식세포의 활성화에 의해 대식세포에 내재하는 GPI-PLC활성이 증가하므로써 GPI결합으로 붙어 있는 NADase가 유리됨을 의미한다. 활성화 대식세포에서 증가된 GPI-PLC 활성 분획을 DEAE column 크로마토그라피를 시행하여 단일 peak의 용출액을 얻은 후 이분획에서 활성을 확인한 결과 GPI-PLC 활성은 없음을 알았다.
NAD glycohydrolase (NADase) is located on the surface of the cell via glycosylphosphatidylinositol (GPI)-linkage, which can be cleaved by bacterial PI-specific phospholipase C (PI-PLC). When macrophages primed with live or dead Mycobacterium tuberculosis were treated with liposaccharide, ecto-NADase was released from activated macrophages. The result that the release of NADase followed the increase of GPI-PLC activity in macrophages suggests that endogenous GPI-PLC can cleave the PI-linkage of NADase on the macrophages. The GPI-cleavae activity was shown as a single peak on DEAE chromatography and the activity was not inhibited by phenanthroline, a selective inhibitor of GPI-phospholipase D (GPI-PLD). There data indicate that the release of NADase from activated macrophages may be due to the activity of GPI-PLC, but not GPI-PLD.
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