人間의 c-Ha-ras發癌性 蛋白質에 結合되어 있는 GDP와 GTP의 形態 比較 = The differences in conformation between GTP and GDP as bound to human c-Ha-ras proteins
저자
河鍾明 (化學科)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1991
작성언어
Korean
KDC
040.000
자료형태
학술저널
수록면
205-218(14쪽)
제공처
소장기관
A truncated human c-Ha-ras gene product 〔ras(1-17)protein〕in which glutamine-61 was replaced by leucine 〔ras(L61/1-171)protein〕, was prepared and ligand was exchanged from GDP to GTPγS 〔Guanosine 5'(3-0-thio) triphosphate〕.
A mass production of ras protein bound with GTPγS was possible using ultra-filtration with chealating agent. GTPγS bound to c-Ha-ras protein was clearly confirmed by ultra-violet spectroscopy and phosphorus nuclear magnetic resonance.
The conformations of a bound GDP and a bound GTP to a ras(L61/1-171)protein were compared by time dependent nuclear Overhauser effect (NOE) spectroscopy.
The dependences of the H1' and H8 proton resonance intensities on duration of time-dependent NOE profiles, and the conformation of the protein-bound GDP and GTPγS were elu??dated ; as for the bound GDP, the guanosine moiety takes the antiform about N-glycosidic bond with the dihedral angle of χ=-124±2° and the riose ring takes the C2'-endo form(Ha. 1990).
Whereas the bound GTPγS, the guanosine moiety, takes the anti form about N-glycosidic bond with the dihedral angle of χ=-80±2°and the ribose ring takes the C3'-endo form
The conformations around effector region are of the regular structure in the GDP-bound state, and largely distorted in the GTPγS-bound state, whichis probably related to the conformational activation of the effector region of ras proteins by ligand substitution of GDP with GTPγS.
The role of the interaction between the bound guanine nucleotide and effector region is discussed with regard to the mechanism of the ras protein functions.
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