SCOPUS
KCI등재
유채박 단백질의 정제조건에 따른 이화학적 성질과 기능성에 관한 연구
저자
이장순(Jang-Soon Lee) ; 김효선(Hyo-Sun Kim) ; 김충희(Chung-Hee Kim) ; 정용현(Yong-Hyun Jung) ; 강영주(Yeung-Joo Kang)
발행기관
학술지명
한국식품영양과학회지(Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition)
권호사항
발행연도
1991
작성언어
Korean
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
551-558(8쪽)
제공처
소장기관
국내산 Brassica napus, var. Youngsan종 유채단백질의 추출용매 및 공정차이에 따른 이화학적 성질 및 기능성에 대하여 조사하였다. 각 공정별로 얻어진 유채단백질은 정제가 잘 될수록 황색도와 표면소수성이 개선되었다. SDS-PAGE 분석결과 9개의 band가 나타났으며 상당부분이 1.96~1.58×10⁴dalton 분자량으로 구성되었고, EDTA 혼합용매로 추출한 경우 저분자량 band가 거의 나타나지 않았다. 아미노산 함량은 정제에 따라 약간씩 높았으나 EDTA 혼합용매로 추출한 단백질에서는 전체적으로 상당히 낮았다. EDTA 혼합용매로 추출한 단백질에서의 용해도가 1% SHMP로 추출한 단백질과 매우 다르게 나타났으며, 동점도는 정제가 잘 될수록 낮은 값이었다. 수분 흡수력과 거품성은 큰 차이가 없었으며, 유흡수력과 에멀젼 활성도는 대조구 보다 약간씩 증가하였으며 대조구에 비하여 다른 모든 처리구의 칼슘에 대한 반응성이 민감하였다. 열응고성은 EDTA 처리구만 높았고 나머지 모든 처리구에서는 상당히 낮은 값으로서 열안정성이 높게 나타났다.
더보기We investigated the physicochemical and functional properties of rapeseed(Brassica napus var. Youngsan) protein prepared by combining various solvent and purification procedures, such as ultrafiltration(UF) concentration and acid-washing. The lightness value(Y_(CIE)) of each protein was gradually improved and its hydrophobicity increased by the degree of purification. The analysis of each protein by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) had nine bands revealed without difference, the considerable portion of which were of 1.96~1.59×10⁴ dalton molecular weight. The content of amino acid increased a little more in the other processed proteins than in the control, and decreased considerably in the proteins extracted by the mixed solvent of 1% sodium hexametaphosphate(SHMP) and 0.25M ethylene diamine tetraacetic acid (EDTA). The better proteins were purified, the lower the kinematic viscosities were in their values. The water absorption and foaming properties were scarcely different according to the processes. The oil absorption and the emulsion activity index normally increased according to the degree of purification. The properties of heat coagulation revealed high values only in the proteins processed by EDTA while they showed considerably low values the other proteins.
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