SCOPUS
KCI등재
Bacillus licheniformis KFB-C14가 생산하는 내열성 Chitinase의 정체 및 특성 = Purification and Characterization of Thermostable Chitinase from Bacillus lichanifarmis KFB-C14
저자
홍범식 (고려대학교 생명공학원) ; 윤호근 (고려대학교 생명공학원) ; 신동훈 (고려대학교 생명공학원) ; 조홍연 (고려대학교 생명공학원 및 연세대학교 생물산업소재연구센터)
발행기관
한국미생물생명공학회 ( 구 한국산업미생물학회 )(The Korean Society for Applied Microbiology)
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1996
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
567-573(7쪽)
제공처
소장기관
Bacillus licheniformis KFB-C14가 생산하는 내열성 chitinase를 30~70% ammonium sulfate fractionation, DEAE-Toyopearl 650M, Butyl-Toyopearl 650M, TSK-Gel Toyopearl HW-55F에 의해 정제도 66배, 수율 21%로 전기영동적으로 균일하게 정제하였다. 정제 단백질은 gel permeation chromatography에 의해 86,000±2,000의 분자량을 나타내었으며, SDS 전기영동에 의해 밝혀진 본 효소의 subunit 구조는 monomer였다. 효소 단백질의 안정성을 검토한 결과 80℃에서 30분 열처리에 의해 56%, 37℃에서 20분간 40% ethanol과 ethyl acetate, 단백질 변성제 등의 처리시에도 50% 이상의 잔존활성을 나타냄으로써 공업적으로 유용성이 높은 안정한 단백질로 판명되었다. 효소반응의 최적 pH와 온도는 pH 6.0과 60℃이었고 Mn^2+ 이온에 의해 효소 활성이 저해되었으나 EDTA, N-ethylmaleimide, p-chloromercuribenzoate 등에 의한 활성감소는 관찰되지 않음으로써 금속효소 또는 thiol계 효소에 속하지 않음을 알 수 있었다. 본 효소는 colloidal chitin, 시판용 chitin에는 반응성이 높았으나 exo형 chitinase의 대표적인 기질인 p-nitrophenyl-2-aectamido-2deoxy-β-glucopyranoside, NN'-diacetylchitobiose에는 전혀 반응성을 보이지 않는 전형적인 endo형의 chitinase였다. 본 효소는 colloidal chitin으로부터 주로 (GlcNAc)_2를, 반응시간 경과에 따라 (GlcNAc)_1과 (GlcNAc)_3을 생성하는 반응성을 보였다.
Chitinase (EC 3.2.1.14) from culture fluid of Bacillus licheniformis KFB-C14 was purified 66-folds to homogenity in overall yield of 21% by ammonium sulfate fractionation, DEAE-Toyopearl, Butyl-Toyopearl and TSK-Gel HW-55F column chromatography. The enzyme protein had a molecular weight of about 86,000 and was composed of one subunit. The enzyme was significantly stable not only at high temperature but also on treatment with organic solvents and protein denaturants such as SDS, urea and guanidine·HCl. The optimum temperature and pH for reaction was 60℃ and 6.0,respectively. The enzyme activity was inhibited by only Mn^2+ ion, but not inhibited by EDTA, N-ethylmaleimide and pCMB. The enzyme had high activity with colloidal chitin (V_max: 421) and commercial chitin (V_max :480), but not with typical substrates of exo type chitinase. The thermostable chitinase had an useful reactivity for producing functional chitooligosaccharide, showing the production of (GlcNAc)_1, (GlcNAc)_3, and (GlcNAc)_2 as major product.
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