SCI
SCIE
SCOPUS
The tyrosinase inhibitory effects of isoxazolone derivatives with a (<i>Z</i>)-β-phenyl-α, β-unsaturated carbonyl scaffold
저자
Kim, Su Jeong ; Yang, Jungho ; Lee, Sanggwon ; Park, Chaeun ; Kang, Dongwan ; Akter, Jinia ; Ullah, Sultan ; Kim, Yeon-Jeong ; Chun, Pusoon ; Moon, Hyung Ryong
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2018
작성언어
-주제어
등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
3882-3889(8쪽)
제공처
<P><B>Abstract</B></P> <P>Thirteen (<I>Z</I>)-4-(substituted benzylidene)-3-phenylisoxazol-5(4<I>H</I>)-ones were designed to confirm the geometric effect of the double bond of the β-phenyl-α, β-unsaturated carbonyl scaffold on tyrosinase inhibitory activity. Compounds <B>1a</B>–<B>1m</B>, which all possessed the (<I>Z</I>)-β-phenyl-α, β-unsaturated carbonyl scaffold, were synthesized using a tandem reaction consisting of an isoxazolone ring formation and a Knoevenagel condensation, and three starting materials, ethyl benzoylacetate, hydroxylamine and benzaldehydes. Some of the compounds showed inhibitory activity against mushroom tyrosinase as potent as compounds containing the “(<I>E</I>)”-β-phenyl-α, β-unsaturated carbonyl scaffold. Compounds <B>1c</B> and <B>1m</B> showed greater inhibitory activity than kojic acid: IC<SUB>50</SUB> = 32.08 ± 2.25 μM for <B>1c</B>; IC<SUB>50</SUB> = 14.62 ± 1.38 μM for <B>1m</B>; and IC<SUB>50</SUB> = 37.86 ± 2.21 μM for kojic acid. A kinetic study indicated that <B>1m</B> inhibited tyrosinase in a competitive manner and that it probably binds to the enzyme’s active site. In silico docking simulation supported binding of <B>1m</B> (−7.6 kcal/mol) to the active site of tyrosinase with stronger affinity than kojic acid (−5.7 kcal/mol). Similar results were obtained using cell-based assays, and in B16F10 cells, compound <B>1m</B> dose-dependently inhibited tyrosinase activity and melanogenesis. These results indicate the anti-melanogenic effect of compound <B>1m</B> is due to the inhibition of tyrosinase and (<I>Z</I>)-isomer of the β-phenyl-α, β-unsaturated carbonyl scaffold can, like its congener the (<I>E</I>)-isomer, act as an excellent scaffold for tyrosinase inhibition.</P> <P><B>Highlights</B></P> <P> <UL> <LI> (<I>Z</I>)-β-phenyl-α, β-unsaturated carbonyl compounds are prepared by a tandem reaction. </LI> <LI> (<I>Z</I>)-geometry is proved to be a core part of potent tyrosinase inhibitors. </LI> <LI> Compounds with the (<I>Z</I>)-geometry show anti-melanogenic activity in cell-based assays. </LI> <LI> Docking results support the compounds may bind to the active site of tyrosinase. </LI> <LI> Kinetic study implies the competitive inhibition between compounds and the substrate. </LI> </UL> </P> <P><B>Graphical abstract</B></P> <P>[DISPLAY OMISSION]</P>
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