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Molecular and Biochemical Characterization of a Novel Xylanase from Massilia sp. RBM26 Isolated from the Feces of Rhinopithecus bieti = Molecular and Biochemical Characterization of a Novel Xylanase from Massilia sp. RBM26 Isolated from the Feces of Rhinopithecus bieti
저자
( Bo Xu ) (Yunnan Normal University, China) ; ( Li Ming Dai ) (Yunnan Normal University, China) ; ( Jun Jun Li ) (Yunnan Normal University, China) ; ( Meng Deng ) (Yunnan Normal University, China) ; ( Hua Biao Miao ) (Yunnan Normal University, China) ; ( Jun Pei Zhou ) (Yunnan Normal University, China) ; ( Yue Lin Mu ) (Yunnan Normal University) ; ( Qian Wu ) (Yunnan Normal University, China) ; ( Xiang Hua Tang ) (Yunnan Normal University, China) ; ( Yun Juan Yang ) (Yunnan Normal University) ; ( Jun Mei Ding ) (Yunnan Normal University, Kunming 650500, People’s Republic of China) ; ( Nan Yu Han ) (Yunnan Normal University, China) ; ( Zun Xi Huang ) (Yunnan Normal University) 연구자관계분석
발행기관
학술지명
Journal of microbiology and biotechnology(Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
2016
작성언어
Korean
주제어
등재정보
KCI등재,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
9-19(11쪽)
KCI 피인용횟수
14
제공처
Xylanases sourced from different bacteria have significantly different enzymatic properties. Therefore, studying xylanases from different bacteria is important to their applications in different fields. A potential xylanase degradation gene in Massilia was recently discovered through genomic sequencing. However, its xylanase activity remains unexplored. This paper is the first to report a xylanase (XynRBM26) belonging to the glycosyl hydrolase family (GH10) from the genus Massilia. The gene encodes a 383-residue polypeptide (XynRBM26) with the highest identity of 62% with the endoxylanase from uncultured bacterium BLR13. The XynRBM26 expressed in Escherichia coli BL21 is a monomer with a molecular mass of 45.0 kDa. According to enzymatic characteristic analysis, pH 5.5 is the most appropriate for XynRBM26, which could maintain more than 90% activity between pH 5.0 and 8.0. Moreover, XynRBM26 is stable at 37°C and could maintain at least 96% activity after being placed at 37°C for 1 h. This paper is the first to report that GH10 xylanase in an animal gastrointestinal tract (GIT) has salt tolerance, which could maintain 86% activity in 5 M NaCl. Under the optimum conditions, Km, Vmax, and kcat of XynRBM26 to beechwood xylan are 9.49 mg/ml, 65.79 μmol/min/mg, and 47.34 /sec, respectively. Considering that XynRBM26 comes from an animal GIT, this xylanase has potential application in feedstuff. Moreover, XynRBM26 is applicable to high-salt food and seafood processing, as well as other high-salt environmental biotechnological fields, because of its high catalytic activity in high-concentration NaCl.
더보기분석정보
연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
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2023 | 평가예정 | 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가) | |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) | KCI등재 |
2010-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2008-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2006-04-04 | 학술지명변경 | 한글명 : -> Journal of Microbiology and Biotechnology | KCI등재 |
2006-03-30 | 학술지등록 | 한글명 : 외국어명 : Journal of Microbiology and Biotechnology | KCI등재 |
2006-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2004-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2001-07-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (등재후보2차) | KCI등재 |
1999-01-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) | KCI후보 |
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 1.59 | 0.33 | 1.17 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
0.91 | 0.78 | 0.472 | 0.08 |
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