SCIE
SCOPUS
KCI등재
Chemical Modification of Lysine Residues in Bacillus licheniformis α-Amylase: Conversion of an Endo-to an Exo-type Enzyme = Chemical Modification of Lysine Residues in Bacillus licheniformis α-Amylase: Conversion of an Endo-to an Exo-type Enzyme
저자
( Azadeh Ebrahim Habibi ) ; ( Khosro Khajeh ) ; ( Mohsen Nemat Gorgani )
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
2004
작성언어
-주제어
KDC
400
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
642-647(6쪽)
제공처
The lysine residues of Bacillus licheniformis α-amylase (BLA) were chemically modified using citraconic anhydride or succinic anhydride. Modification caused fundamental changes in the enzymes specificity, as indicated by a dramatic increase in maltosidase and a reduction in amylase activity. These changes in substrate specificity were found to coincide with a change in the cleavage pattern of the substrates and with a conversion of the native endo- form of the enzyme to a modified exo- form. Progressive increases in the productions of p-nitrophenol or glucose, when para nitrophenyl-maltoheptaoside or soluble starch, respectively, was used as substrate, were observed upon modification. The described changes were affected by the size of incorporated modified reagent: citraconic anhydride was more effective than succinic anhydride. Reasons for the observed changes are discussed and reasons for the effectivenesses of chemical modifications for tailoring enzyme specificities are suggested.
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