Synthesis of Resin Derivatives and Purification of Protein : Synthesis of Benzoyl-AH-Sepharose 4B and Purification of Protein in Pleurotus cornucopiae(Per.)Rolland Benzoyl-AH-Sepharose 4B의 합성 및 흰느타리버섯 중 단백질의 분리정제 = 친화성 고분자 유도체의 합성 및 단백질의 분리정제에 관한 연구
저자
Min,Tae-Jin (Chemistry,College of Sciences, Dongguk University ) ; Chang,Hung-Bae (Chemistry,College of Sciences, Dongguk University )
발행기관
학술지명
자연과학연구 논문집(JOURNAL OF NATURAL SCIENCE RESEARCH INSTITUTE FOR NATURAL SCIENCE)
권호사항
발행연도
1988
작성언어
Korean
KDC
404
자료형태
학술저널
수록면
37-50(14쪽)
제공처
소장기관
흰느타리버섯중의 단백질을 분리정체하기 위해서 AH-Sepharose 4B 겔을 출발물질로 하여 benzoyl-AH-Sepharose 4B를 합성한 다음 친화성 크로마토그래피 하였다. 합성겔의 ligand 인 benzoyl기의 capacity는 겔 1ml당 9.3 micromole이었다. 합성겔인 benzoyl-AH-Sepharose 4B에 친화성이 있는 단백질과 비친화성 단백질들의 겉보기 분자량은 각각 29.5, 31.5, 34.0, 71.0 및 89.0KD와 1.6, 4.6, 7.0, 35.0 및 61.0KD였으며 비극성, 극성, 양성 및 음성전기를 갖고있는 아미노산의 조성은 각각 45.68, 26.93, 11.81 및 15.58%와 42.56, 29.56, 12.90 및 14.98% 였다. 비교실험하기 위해 실시한 AH-Sepharose 4B겔에 의한 친화성 크로마토그래피에서 겔에 친화성이 있는 단백질들의 겉보기 분자량은 각각 3.2, 31.0 및 61.0KD였고 , 비극성, 극성, 양성 및 음성전기를 갖는 아미노산의 조성은 각각 44.05, 29.13, 13.91 및 12.91%였다. 합성겔의 hydrophobic한 ligand인 benzoyl기에 의해서 비극성 단백질들이 선택적으로 분리되었다.
For selective purification of protein in Pleurotus cornucopiae(Per.) Rolland, affinity chromatography was performed by benzoyl-AH-Sepharose 4B gel synthesized using AH-Sepharose 4B with starting material. Ligand capacity of benzoyl group was 9.3micromole per milliliter of gel. Apparent molecular weights of affinity proteins eluted from benzoyl-AH-Sepharose 4B were 29.5, 31.5, 34.0, 71.0 and 89.0KD, while that of nonaffinity proteins were 1.6, 4.6, 7.0, 35.0 and 61.0KD respectively, and the contents of nonpolar, polar, positively charged and negatively charged amino acids in affinity proteins were 45.68, 26.93, 11.81 and 15.58%, while that nonaffinity proteins were 42.56, 29.56, 12.90 and 14.98% respectively. Apparent molecular weights of affinity proteins eluted from AH-Sepharose 4B were 3.2, 31.0 and 61.0KD, respectively, and the contents of nonpolar, polar, positively charged and negatively charged amino acids were 44.05, 29.13, 13.91 and 12.91%, respectively. The nnpolar proteins were selectively purified by hydrophobic ligand of benzoyl group of gel.
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