SCIE
SCOPUS
KCI등재
Purification and Characterization of Ethylene - induced β - 1 , 3 - Glucanase from Soybean [ Glycine max ( L . ) ] Leaves = Purification and Characterization of Ethylene - induced β - 1 , 3 - Glucanase from Soybean [ Glycine max ( L . ) ] Leaves
저자
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
1992
작성언어
-KDC
400
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
597-603(7쪽)
제공처
β-1,3-Glucanase (EC 3.2.1.39), a potential pathogenesis-related protein, was purified from soybean leaves. The enzyme was induced 7-fold in leaves after treatment of 40-day-old soybean plants with 10 n㏖/ℓ ethylene for 30 h. The enzyme was extracted from ethylene-treated soybean leaves in 50 mM sodium citrate (pH 5.0), and then purified in order by ammonium sulfate precipitation, DEAF-Sephadex A-50, CM-cellulose, and Sephadex G-75 chromatography. Two types of β-1,3-glucanase, basic and acidic, were discriminated by DEAF-Sephadex chromatography, and only basic β-1,3-glucanase was purified further. The basic β-1,3-glucanase was purified 10-fold with a yield of 10.3%. The purified enzyme gave a single band on SDS-PAGE, and its apparent molecular weight was 33 KD. The enzyme showed optimum pH of 5.5 and broad pH stability, and showed optimum temperature 50℃ and thermal stability below 50℃. K_m and V_max values of the enzyme were 5 ㎎/㎖ and 67 n㏖ glucose equivalent/min, respectively, for laminarin as a substrate. β-1,3-Glucanase was significantly inhibited by 10 mM Cu^(2+), Hg^(2+), and Pb^(2+).
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