Inhibition by Vanadate of the Plasma Membrane Adenosine Triphosphatase Activity of Saccharomyces cerevisiae = S. cerevisiae의 세포막 ATPase의 vanadate에 의한 저해

국문 초록 (Abstract)

Vanadate가 S. cerevisiae KCTC 1205 균주의 세포막 ATPase 역가에 미치는 저해현상에 대하여 pH의 영향과 저해 kinetics를 조사하였다. pH 4와 9 사이에서 pH가 vanadate의 저해에 미치는 영향은 5.0 이하에서는 저해가 나타나지 않았고 5.0에서 6.5 사이에서 급격히 저해도가 증가하여 pH 8.0까지는 70-80%의 저해도가 유지되었다. 이때 최고 저해도의 1/2에 해당하는 저해도를 유발하는 pH는 5.7 부근이었다. 이로 보아 ATPase의 이온화 가능한 그룹 중 pKa 값이 5.7 정도인 그룹 (히스티딘 잔기와 같은)이 vanadate 저해에 관련할 것으로 추정되었다. 저해 kinetics의 경우, vanadate는 ATPase와 복잡한 상호작용을 하는 것으로 나타났으며, 전체적으로 uncompetitive한 성격이 지배적인 혼합형의 저해양상을 보였다. 이는 vanadate가 유리효소 자체보다는 효소반응 중간체에 주로 작용한다는 기존의 개념을 강화시키는 결과였다.

다국어 초록 (Multilingual Abstract)

The inhibition by vanadate of the plasma membrane-bound ATPase of S. cerevisiae KCTC 1205 was investigated. The inhibition was highly pH-dependent. At pH's below 5.0, there was practically no inhibition. The inhibition increased rapidly from pH 5.0 to 6.5 to reach 70-80% at pH's of 6.5-8.0. This property implied the importance of some ionizable groups(s) of pKa=5.7 (the pH of half-maximal relative inhibition) on the ATPase, possibly a histidine side chain. From the inhibition kinetics, vanadate was shown to exert a mixed type inhibition with predominantly uncompetitive character. The inhibition constants were determined by several graphical methods. Mainly uncompetitive nature of vanadate inhibition confirmed the notion that vanadate interacts with reaction intermediate(s) rather than with free enzyme.