KCI등재
방어 보통육과 혈합육의 단백질 및 아미노산조성의 사후변화 = Changes Occurred in Protein and Amino Acid Compositions during Postmortem Aging of White and Dark Muscle of Yellowtail at 2℃
방어의 背肉 普通肉과 測肉 血合肉을 2℃에 保藏하여 두고 鮮度變化 段階別로 蛋白質의 組成과 各肉의 構成 및 遊離아미노酸의 組成을 分折하였으며, 筋形質蛋白質과 筋原織維蛋白質에 對하여는 構成蛋白質의 分布變化를 確認하기 위하여 NaDodSO₄化한 다음, polyacrylamide겔 電氣泳動像을 比較解析함으로써 赤色肉魚類의 鮮度變化와 普通肉 및 血合肉의 蛋白質組成 變化와의 關聯性을 檢討하였다.
K-값과 揮發性鹽基窒素 및 pH값으로 判定했을 때, 血合肉은 普通肉에 比하여 鮮度變化가 빨랐다.
死後 鮮度變化와 더불어 筋原質蛋白質과 筋原織維蛋白質은 減少하는 反面, 細胞內殘渣蛋白質은 相對的으로 增加하였으며, 이러한 變化는 普通肉에 比하여 血合肉이 훨씬 甚한 편이었다.
Sodium dodecyl surfate 化한 蛋白質을 polyacryl amide 겔 電氣泳動法으로 分析한 結果, 普通肉의 筋原質蛋白質은 16個成分, 그리고 血合肉의 筋原質蛋白質은 12個 成分으로 構成되어 있었으며, 保藏 10日째부터 普通肉의 筋原質蛋白質中에는 41,000 dalton과 18,000 dalton의 成分이 조금씩 增加하였고, 26,000 dalton 과 23,500 dalton 및 23,000 dalton의 各 成分은 漸次 減少하였다. 血合肉의 筋原質蛋白質에 있어서는 49,000 dalton의 成分은 減少하였고 47,000 dalton의 成分은 새로이 形成되었으며, 26,000 dalton의 成分은 消滅하였다.
筋原纖維蛋白質의 電氣泳動分析結果에 의하면, 普通肉의 筋原纖維蛋白質은 17個 成分, 그리고 血合肉의 筋原纖維蛋白質은 16個의 成分으로 構成되어 있었다.
保藏 10日째부터 普通肉의 筋原纖維蛋白質中에는 40,000 dalton의 成分이 增加하였고, 37,500 dalton의 成分은 漸次 減少하였으며, 32,000 dalton의 成分은 새로히 出現하였다. 血合肉의 筋原纖維蛋白質은 保藏 9日째부터 58,000 dalton과 64,000 dalton의 成分은 그 濃度가 增加하였으며, 17,500의 light chain-2 蛋白質은 消滅하였고, 32,000 dalton의 成分은 새로이 出現하였다.
이같은 電氣泳動像의 變化는 筋原質資白質이 筋原纖維蛋白質에 比하여 빨랐으며, 筋原纖維蛋白質의 變化에 있어서는 血合肉쪽이 普通肉에 比하여 빨랐다.
兩 肉의 蛋白質을 構成하는 아미노酸을 分析한 結果, 卽殺한 방어의 普通肉 蛋白質은 글루탐酸, 아스팔트酸, 류신, 알기닌, 알라닌 等은 그 量이 어느程度 많았고, 프롤린과 트��토판은 그 量이 적었으며, 血合肉에 있어서도 비슷한 傾向이었다. 그리고 10日이 經過한 普通肉에 있어서는 글루탐酸과 아스팔트酸이 顯著히 減少하였으며, 9日이 經過한 血合肉에 있어서는 알라닌, 글리신, 그리고 알기닌이 顯著히 減少하였다.
遊離아미노酸의 組成을 分析한 結果, 卽殺한 방어의 普通肉中에는 히스티딘이 總遊離아미노酸의 約 63% 를, 그리고 血合肉中에는 타우린이 總遊離아미노酸의 約 67%를 차지하는 特徵을 보였다. 그리고 2℃에서 10日이 經過했을때, 普通肉에서는 히스티딘, 발린, 타우린이 增加하였으며, 알라닌, 류신 및 글리신 等은 조금 減少하였다. 같은 溫度에서 9日이 經過한 血合肉에서는 타우린, 페닐알라닌, 글리신은 增加하였으며, 히스티딘, 알라닌, 세린 等은 減少하였다.
We investigated the changes in protein and free amino acid compositions of the muscles, and amino acid composition of the muscle proteins during postmortem storage of dorsal white and lateral dark muscles of yellowtail, Seriola quinqueradita, which were kept at 2℃. We present an extensive discussion on the relationship between the changes of freshness and those of protein compositions in the white and the dark muscle of the red-fleshed fish by analyzing polyacrylamide gel electrophoretograms of NaDodSO₄-solubilized sarcoplasmic and myofibrillar proteins extracted from the both muscles.
By assessing K-value, total volatile basic nitrogen and pH value as a criterion of freshness, we found that the dark muscle undergoes a more rapid decrease in its freshness compared to that of the white muscle.
The contents of the sarcoplasmic and the myofibrillar protein were decreased with postmortem aging of the muscles while those of the residual intracellular protein were increased, and these changes were somewhat faster in the dark muscle than in the white muscle.
From the analysis of the electrophoretograms and their densitograms, we found that the sarcoplasmic proteins of the white and the dark muscle were respectively composed of 16 and 12 components. The sarcoplasmic protein of the white muscle lapsed for 10 days showed an increase of 18,000 and 41,000 dalton components, and a gradual decrease of 23,000 and 23,500 dalton components, whereas the sarcoplasmic protein of the dark muscle lapsed for 9 days showed a decrease of 49,000 dalton component, an appearence of a newly formed component of 47,000 dalton, and a disappearance of 26,000 dalton component. The electrophoretograms of the myofibrillar proteins showed that the white and the dark muscle were composed of 17 and 16 components, respectively.
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