SCI
SCIE
SCOPUS
Mutations Leu427, Asn428, and Leu431 Residues within Transmembrane Domain-I-Segment 6 Attenuate Ginsenoside-Mediated L-Type Ca<sup>2+</sup> Channel Current Inhibitions
저자
Choi, Sun-Hye ; Lee, Jun-Ho ; Pyo, Mi Kyung ; Lee, Byung-Hwan ; Shin, Tae-Joon ; Hwang, Sung-Hee ; Kim, Bo-Ra ; Lee, Sang-Mok ; Oh, Jae-Wook ; Kim, Hyoung-Chun ; Bae, Chun Sik ; Rhim, Hyewhon ; Nah, Seung-Yeol
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2009
작성언어
-주제어
등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
1224-1230(7쪽)
제공처
소장기관
<P>Many lines of evidences have shown that <I>Panax ginseng</I> exhibits beneficial effects on cardiovascular systems. We previously demonstrated that ginsenoside Rg<SUB>3</SUB> (Rg<SUB>3</SUB>), one of active ingredients of <I>Panax ginseng</I>, inhibits Ca<SUP>2+</SUP> channel currents in a stereospecific manner and affects the steady-state activation but not inactivation. This points a possibility that Rg<SUB>3</SUB> regulates Ca<SUP>2+</SUP> channels through specific interaction site(s) for Ca<SUP>2+</SUP> influx inhibition through Ca<SUP>2+</SUP> channels. However, it was not known how Rg<SUB>3</SUB> interacts with Ca<SUP>2+</SUP> channel proteins. In the current study, we sought to identify these site(s) in <I>Xenopus</I> oocytes expressing cardiac wild-type and mutant L(α<SUB>1C</SUB>)-type Ca<SUP>2+</SUP> channels using the two-microelectrode voltage-clamp technique. To this end, we assessed how various point mutations of the L-type Ca<SUP>2+</SUP> channel affected the Rg<SUB>3</SUB> action. Mutations of L427R, N428R and L431K in transmembrane domain-I-segment 6 (IS6) of the channel significantly attenuated the Rg<SUB>3</SUB> action and caused rightward shifts in dose–response curves. Rg<SUB>3</SUB> treatment produced a negative shift in the inactivation voltage but did not alter the steady-state activation voltage, and none of the mutant channels affected the Rg<SUB>3</SUB>-induced negative shift of inactivation voltage. Rg<SUB>3</SUB> had no effects on inactivation time constant in wild-type and mutant channels. These results indicate that Rg<SUB>3</SUB> inhibition of L-type Ca<SUP>2+</SUP> channel currents is attenuated by mutations of Leu427, Asn428 and Leu431 in transmembrane IS6 residues. Leu427, Asn428 and Leu431 residues of the L-type Ca<SUP>2+</SUP> channel play important roles in the Rg<SUB>3</SUB> effect on channel properties.</P>
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