SCIE
SCOPUS
KCI등재
Two Flexible Loops in Subtilisin - like Thermophilic Protease , Thermicin , from Thermoanaerobacter yonseiensis = Two Flexible Loops in Subtilisin - like Thermophilic Protease , Thermicin , from Thermoanaerobacter yonseiensis
저자
(Hyeung Jin Jang) ; (Chang Hun Lee) ; (Weon Tae Lee) ; (Yu Sam Kim)
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
2002
작성언어
-KDC
400
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
498-507(10쪽)
제공처
A gene that encodes a thermostable protease, coined thermicin, has been isolated from Thermoanaerobacter yonseiensis that is expressed and characterized in E. coli.. In order to elucidate the molecular characteristics on thermostability of the enzyme, molecular modeling and mutagenesis technology were applied. In the modeling structure, the structural core, including the active site, was well conserved; whereas, the two loop regions were unique when compared to thermitase. The mutant enzyme with the small loop deleted (D190-I196), based on modeling structural information, showed identical enzyme activity. However, when the large loop was deleted (P233-P244), a little lower K_m and even a lower kcat was found. This indicates that the large loop could influence catalytic activity. However, the unfolding temperature (T_m), which was determined by a differential-scanning calorimetry for the mutant enzyme deleted the small loop, was 96℃. This is 14℃ lower than that for the parent thermicin. These results suggest that the small loop may play a role in maintaining the proper folding of the enzyme at high temperatures, whereas the large loop might be related to catalysis.
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