SCIE
SCOPUS
KCI등재
Characterization of Mutations in AlHK1 Gene from Alternaria Longipes: Implication of Limited Function of Two-Component Histidine Kinase on Conferring Dicarboximide Resistance
저자
( Yi Yong Luo ) ; ( Jin Kui Yang ) (Yunnan University) ; ( Ming Liang Zhu ) (Yunnan Academy of Tobacco Science) ; ( Jin Ping Yan ) (Sichuan University) ; ( Minghe Mo ) (Yunnan University) ; ( Ke Qin Zhang )
발행기관
학술지명
Journal of microbiology and biotechnology(Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
2008
작성언어
-주제어
KDC
475
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
수록면
15-22(8쪽)
제공처
소장기관
Four series (S, M, R, and W) of Alternaria longipes isolates were obtained based on consecutive selection with Dimethachlon (Dim) and ultraviolet irradiation. These isolates were then characterized according to their tolerance to Dim, sensitivity to osmotic stress, and phenotypic properties. All the selected Dim-resistant isolates showed a higher osmosensitivity than the parental strains, and the last generation was more resistant than the first generation in the M, R, and W series. In addition, the changes in the Dim resistance and osmotic sensitivity were not found to be directly correlated, and no distinct morphologic characteristics were found among the resistant and sensitive isolates, with the exception of the resistant isolate K-11. Thus, to investigate the molecular basis of the fungicide resistance, a group III two-component histidine kinase (HK) gene, AIHK1, was cloned from nineteen A. longipes isolates. AIHK1p was found to be comprised of a six 92-amino-acid repeat domain (AARD), HK domain, and response regulator domain, similar to the Os-1p from Neurospora crassa. A comparison of the nucleotide sequences of the AIHK1 gene from the Dim-sensitive and -resistant isolates revealed that all the resistant isolates contained a single-point mutation in the AARD of AIHK1p, with the exception of isolate K-11, where the AIHK1p contained a deletion of 107 amino acids. Moreover, the AIHK1p mutations in the isolates of each respective series involved the same amino acid substitution at the same site, although the resistance levels differed significantly in each series. Therefore, these findings suggested that a mutation in the AARD of AIHK1p was not the sole factor responsible for A. longipes resistance to dicarboximide fungicides.
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