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KCI등재
새우젓 유래 Bacillus sp. S19가 생산하는 혈전용해효소의 정제 및 특성 = Purification and Characterization of a Fibrinolytic Enzyme Produced by Bacillus sp. S19 from Shrimp Jeot-Gal
Bacillus sp. S19가 생산하는 혈전용해효소를 DEAE-Sephadex A-50, CM-Sepharose CL 6B, Sephadex G-75 컬럼 크로마토그래피를 수행하여 수율 13%로 정제하였다. 정제된 효소는 SDS-PAGE를 수행한 결과 분자량이 약 42,000 Da일 것으로 나타났다. 그것의 최적 활성온도와 pH는 각각 40℃와 pH는 8.0으로 나타났고, pH 6-9 범위와 45℃까지 안정된 활성을 보였다. 본 효소의 N-말단 아미노산 서열은 Ala-Gln-Asp-Ala-Thr-Val-Asn-Ile-Ser-Ala-Glu-Arg-Gln-Val-Ile으로 분석되었다. 또한 본 효소는 Cu^2+에 의해 활성이 증가되는 반면에 Cd^2+와 Ba^2+ 등의 금속이온에 의해서는 강하게 저해되었다. 게다가 본 효소는 EDTA에 의해서는 현저하게 저해를 받는 반면, PMSF에 의해서는 저해되지 않아 metalloprotease일 것으로 판단된다.
A fibrinolytic enzyme was purified to homogeneity from Bacillus sp. S19 using DEAE and CM column chromatographies, and gel filtration with a recovery yield of 13%. Its molecular mass was estimated to be 42 kDa by SDS-PAGE. The pH and temperature optima were 8.0 and 40℃, respectively. The enzyme was stable up to 45℃ and over a pH range of 6-9. The N-terminal amino acid sequence of the enzyme was determined as Ala-Gln-Asp-Ala-Thr-Val-Asn-Ile-Ser-Ala-Glu-Arg-Gln-Val-Ile. The fibrinolytic activity was increased by Cu^2+ while it was strongly inhibited by metal ions such as Cd^2+ and Ba^2+. In addition, the enzyme was inhibited by EDTA, but not by PMSF, suggesting that it is a metalloprotease.
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