SCOPUS
SCIE
Modulation of SQSTM1/p62 activity by N-terminal arginylation of the endoplasmic reticulum chaperone HSPA5/GRP78/BiP
저자
Cha-Molstad, Hyunjoo ; Yu, Ji Eun ; Lee, Su Hyun ; Kim, Jung Gi ; Sung, Ki Sa ; Hwang, Joonsung ; Yoo, Young Dong ; Lee, Yoon Jee ; Kim, Sung Tae ; Lee, Dae Hee ; Ciechanover, Aaron ; Kim, Bo Yeon ; Kwon, Yong Tae
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2016
작성언어
-등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
426-428(3쪽)
제공처
소장기관
<P>The N-end rule pathway is a proteolytic system, in which single N-terminal residues act as a determinant of a class of degrons, called N-degrons. In the ubiquitin (Ub)-proteasome system, specific recognition components, called N-recognins, recognize N-degrons and accelerate polyubiquitination and proteasomal degradation of the substrates. In this study, we show that the pathway regulates the activity of the macroautophagic receptor SQSTM1/p62 (sequestosome 1) through N-terminal arginylation (Nt-arginylation) of endoplasmic reticulum (ER)-residing molecular chaperones, including HSPA5/GRP78/BiP, CALR (calreticulin), and PDI (protein disulfide isomerase). The arginylation is co-induced with macroautophagy (hereafter autophagy) as part of innate immunity to cytosolic DNA and when misfolded proteins accumulate under proteasomal inhibition. Following cytosolic relocalization and arginylation, Nt-arginylated HSPA5 (R-HSPA5) is targeted to autophagosomes and degraded by lysosomal hydrolases through the interaction of its N-terminal Arg (Nt-Arg) with ZZ domain of SQSTM1. Upon binding to Nt-Arg, SQSTM1 undergoes a conformational change, which promotes SQSTM1 self-polymerization and interaction with LC3, leading to SQSTM1 targeting to autophagosomes. Cargoes of R-HSPA5 include cytosolic misfolded proteins destined to be degraded through autophagy. Here, we discuss the mechanisms by which the N-end rule pathway regulates SQSTM1-dependent selective autophagy.</P>
더보기서지정보 내보내기(Export)
닫기소장기관 정보
닫기권호소장정보
닫기오류접수
닫기오류 접수 확인
닫기음성서비스 신청
닫기음성서비스 신청 확인
닫기이용약관
닫기학술연구정보서비스 이용약관 (2017년 1월 1일 ~ 현재 적용)
학술연구정보서비스(이하 RISS)는 정보주체의 자유와 권리 보호를 위해 「개인정보 보호법」 및 관계 법령이 정한 바를 준수하여, 적법하게 개인정보를 처리하고 안전하게 관리하고 있습니다. 이에 「개인정보 보호법」 제30조에 따라 정보주체에게 개인정보 처리에 관한 절차 및 기준을 안내하고, 이와 관련한 고충을 신속하고 원활하게 처리할 수 있도록 하기 위하여 다음과 같이 개인정보 처리방침을 수립·공개합니다.
주요 개인정보 처리 표시(라벨링)
목 차
3년
또는 회원탈퇴시까지5년
(「전자상거래 등에서의 소비자보호에 관한3년
(「전자상거래 등에서의 소비자보호에 관한2년
이상(개인정보보호위원회 : 개인정보의 안전성 확보조치 기준)개인정보파일의 명칭 | 운영근거 / 처리목적 | 개인정보파일에 기록되는 개인정보의 항목 | 보유기간 | |
---|---|---|---|---|
학술연구정보서비스 이용자 가입정보 파일 | 한국교육학술정보원법 | 필수 | ID, 비밀번호, 성명, 생년월일, 신분(직업구분), 이메일, 소속분야, 웹진메일 수신동의 여부 | 3년 또는 탈퇴시 |
선택 | 소속기관명, 소속도서관명, 학과/부서명, 학번/직원번호, 휴대전화, 주소 |
구분 | 담당자 | 연락처 |
---|---|---|
KERIS 개인정보 보호책임자 | 정보보호본부 김태우 | - 이메일 : lsy@keris.or.kr - 전화번호 : 053-714-0439 - 팩스번호 : 053-714-0195 |
KERIS 개인정보 보호담당자 | 개인정보보호부 이상엽 | |
RISS 개인정보 보호책임자 | 대학학술본부 장금연 | - 이메일 : giltizen@keris.or.kr - 전화번호 : 053-714-0149 - 팩스번호 : 053-714-0194 |
RISS 개인정보 보호담당자 | 학술진흥부 길원진 |
자동로그아웃 안내
닫기인증오류 안내
닫기귀하께서는 휴면계정 전환 후 1년동안 회원정보 수집 및 이용에 대한
재동의를 하지 않으신 관계로 개인정보가 삭제되었습니다.
(참조 : RISS 이용약관 및 개인정보처리방침)
신규회원으로 가입하여 이용 부탁 드리며, 추가 문의는 고객센터로 연락 바랍니다.
- 기존 아이디 재사용 불가
휴면계정 안내
RISS는 [표준개인정보 보호지침]에 따라 2년을 주기로 개인정보 수집·이용에 관하여 (재)동의를 받고 있으며, (재)동의를 하지 않을 경우, 휴면계정으로 전환됩니다.
(※ 휴면계정은 원문이용 및 복사/대출 서비스를 이용할 수 없습니다.)
휴면계정으로 전환된 후 1년간 회원정보 수집·이용에 대한 재동의를 하지 않을 경우, RISS에서 자동탈퇴 및 개인정보가 삭제처리 됩니다.
고객센터 1599-3122
ARS번호+1번(회원가입 및 정보수정)