SCOPUS
SCIE
Molecular characterization of two alkylresorcylic acid synthases from <i>Sordariomycetes</i> fungi
저자
Ramakrishnan, Dhivya ; Tiwari, Manish K. ; Manoharan, Gomathi ; Sairam, Thiagarajan ; Thangamani, Rajesh ; Lee, Jung-Kul ; Marimuthu, Jeya
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2018
작성언어
-주제어
등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
16-22(7쪽)
제공처
<P><B>Abstract</B></P> <P>Two putative type III polyketide synthase genes (PKS) were identified from Sordariomycetes fungi. These two type III PKS genes from <I>Sordaria macrospora</I> (SmPKS) and <I>Chaetomium thermophilum</I> (CtPKS), shared 59.8% sequence identity. Both, full-length and truncated versions of type III PKSs were successfully cloned and overexpressed in a bacterial host, <I>Escherichia Coli</I> BL21 (DE3) using a N-terminus hexa-histidine tag. The full-length and the truncated construct of PKSs showed similar activity profiles, suggesting that additional amino acid residues at the C-terminal of both SmPKS and CtPKS may not be involved in catalytic functions. We demonstrate that these two recombinant polyketide synthases could efficiently synthesize tri- and tetraketide pyrones, resorcinols and resorcylic acids using various acyl-CoAs (C<SUB>4</SUB>–C<SUB>20</SUB>) as starter units. The truncated <I>S. macrospora</I> polyketide synthases (TrSmPKS) showed a maximum of 7.0 × 10<SUP>4</SUP> s<SUP>−1</SUP> M<SUP>−1</SUP> catalytic efficiency towards stearoyl-CoA.Whereas, truncated <I>C. thermophilum</I> polyketide synthases (TrCtPKS) preferred the long-chain acyl-CoA starter arachidoyl-CoA, to produce pentaketide and hexaketide resorcinols with a high catalytic efficiency of 6.2 × 10<SUP>4</SUP> s<SUP>−1</SUP> M<SUP>−1</SUP>. Homology model and substrate docking analyses suggest a shorter distance between sulfur of catalytic Cys152 and thioester carbonyl group of arachidoyl-CoA as well as stronger imidazolium–thiolate ion pair distance in TrCtPKS between catalytic Cys152-His309 compared to TrSmPKS- arachidoyl CoA complex. Enhanced binding interactions of CtPKS residues forming intermolecular contacts at the active site could be attributed to its high specificity towards arachidoyl-CoA. This study reports the functional characterization of two fungal type III polyketide synthases, SmPKS and CtPKS with high catalytic efficiency from S. <I>macrospora</I> and C. <I>thermophilum</I> respectively. Furthermore, the results suggested that the both SmPKS and CtPKS could be attractive targets for protein engineering to discern the unique substrate specificity and catalytic efficiency.</P> <P><B>Highlights</B></P> <P> <UL> <LI> The study reports the functional characterization of two fungal type III polyketide synthases, SmPKS and CtPKS with high catalytic efficiency. </LI> <LI> Both the recombinant PKSs efficiently synthesize pyrones, resorcylic acids and resorcinols using various acyl- CoA (C<SUB>4</SUB>–C<SUB>20</SUB>) as starter units. </LI> <LI> TrCtPKS produces pentaketide and hexaketide resorcinols from arachidoyl-CoA with a high catalytic efficiency of 6.2 × 10<SUP>4</SUP> s<SUP>−1</SUP> M<SUP>−1</SUP>. </LI> <LI> Enhanced binding interactions of CtPKS residues forming intermolecular contacts at the active site could be attributed to its high specificity. </LI> </UL> </P>
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