Characterization of an Catechol 2,3-dioxygenase from Pseudomonas putida SU10 = Pseudomonas putida SU10의 4-Methylcatechol 2,3-dioxygenase의 정제와 특성
저자
Ha, You Mee (Department of Biology, Sookmyung Women's University) ; Min, Kyung Hee (Department of Biology, Sookmyung Women's University) ; Jung, Young Hee (Department of Biology, Sookmyung Women's University)
발행기관
숙명여자대학교 자연과학연구소(The Research Institute of Natural Sciences Sookmyung Women's University )
학술지명
자연과학논문집(Journal of Natural Sciences Sookmyung Women's University)
권호사항
발행연도
1998
작성언어
English
주제어
KDC
404
자료형태
학술저널
수록면
45-53(9쪽)
제공처
소장기관
Pseudomonas putida SUl0의 4-methylcatechol 2,3-dioxygenase의 정제를 ammonium sulfate 침전, DEAE 5PW, superdex S-200, Resource-Q의 chromatog chromatography를 통하여 실시하였다. Gel filtration 에 의한 분자량을 약 130 kDa이며 SDS/polyacrylamide gel electrophoresis에 의한 subunit의 분자량은 34 kDa이므로 이 효소는 4개의 동일한 subunit로 되어 있음을 확이하였다. 이 효소의 N-terminal amino acid 서열을 결정한 결과 다음 extradiol dioxygenases와 높은 동질성을 보여주었다. Catechol과 methyl로 치환된 catechol에 대한 활성을 조사한 결과 catechol이나 3-methylcatechol보다 4-methylcatechol에 대하여 높게 나타내었다. 이들 기질에 대한 Km 값은 3.5-5.07μM 이다.
A catechol 2,3-dioxygenase (C23O) was purified to apparent homogeneity from Pseudomonas putida SU1O by a purification procedure consisting of ammonium sulfate precipitation and chromatographies on DEAE 5PW, Superdex S-200, and Resource-Q. Gel filtration indicates a molecular mass under nondenaturing conditions of about 130 kDa. The enzyme has a subunit 34 kDa by SDS/ polyacrylamide gel electrophoresis. These results suggest that the native enzyme was composed of four identical subunits. The N-terminal amino acid sequence (30 residues) of the enzyme has been determined and exhibits high identify with other extradiol dioxygenases. The reactivity of this enzyme towards catechol and methyl-substituted catechols is somewhat different from that seen for other catechol 2,3-dioxygenases, with 4-methylcatechol cleaved at a higher rate than catechol or 3-methylcatechol. Km values for these substrates with this enzyme are around 3.5-5.7μM.
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