SCI
SCIE
SCOPUS
The Cyclic Peptide Ecumicin Targeting ClpC1 Is Active against <i>Mycobacterium tuberculosis In Vivo</i>
저자
Gao, Wei ; Kim, Jin-Yong ; Anderson, Jeffrey R. ; Akopian, Tatos ; Hong, Seungpyo ; Jin, Ying-Yu ; Kandror, Olga ; Kim, Jong-Woo ; Lee, In-Ae ; Lee, Sun-Young ; McAlpine, James B. ; Mulugeta, Surafel ; Sunoqrot, Suhair ; Wang, Yuehong ; Yang, Seung-Hwan ; Yoon, Tae-Mi ; Goldberg, Alfred L. ; Pauli, Guido F. ; Suh, Joo-Won ; Franzblau, Scott G. ; Cho, Sanghyun
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2015
작성언어
-등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
880-889(10쪽)
제공처
소장기관
<P>Drug-resistant tuberculosis (TB) has lent urgency to finding new drug leads with novel modes of action. A high-throughput screening campaign of >65,000 actinomycete extracts for inhibition of <I>Mycobacterium tuberculosis</I> viability identified ecumicin, a macrocyclic tridecapeptide that exerts potent, selective bactericidal activity against <I>M. tuberculosis</I> <I>in vitro</I>, including nonreplicating cells. Ecumicin retains activity against isolated multiple-drug-resistant (MDR) and extensively drug-resistant (XDR) strains of <I>M. tuberculosis</I>. The subcutaneous administration to mice of ecumicin in a micellar formulation at 20 mg/kg body weight resulted in plasma and lung exposures exceeding the MIC. Complete inhibition of <I>M. tuberculosis</I> growth in the lungs of mice was achieved following 12 doses at 20 or 32 mg/kg. Genome mining of lab-generated, spontaneous ecumicin-resistant <I>M. tuberculosis</I> strains identified the ClpC1 ATPase complex as the putative target, and this was confirmed by a drug affinity response test. ClpC1 functions in protein breakdown with the ClpP1P2 protease complex. Ecumicin markedly enhanced the ATPase activity of wild-type (WT) ClpC1 but prevented activation of proteolysis by ClpC1. Less stimulation was observed with ClpC1 from ecumicin-resistant mutants. Thus, ClpC1 is a valid drug target against <I>M. tuberculosis</I>, and ecumicin may serve as a lead compound for anti-TB drug development.</P>
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