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SCOPUS
Genetic and functional characterization of a novel GH10 endo-β- 1,4-xylanase with a ricin-type β-trefoil domain-like domain from <i>Luteimicrobium xylanilyticum</i> HY-24
저자
Kim, Do Young ; Lee, Sun Hwa ; Lee, Min Ji ; Cho, Han-Young ; Lee, Jong Suk ; Rhee, Young Ha ; Shin, Dong-Ha ; Son, Kwang-Hee ; Park, Ho-Yong
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2018
작성언어
-주제어
등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
620-628(9쪽)
제공처
<P><B>Abstract</B></P> <P>The gene (1488-bp) encoding a novel GH10 endo-β-1,4-xylanase (XylM) consisting of an N-terminal catalytic GH10 domain and a C-terminal ricin-type β-trefoil lectin domain-like (RICIN) domain was identified from <I>Luteimicrobium xylanilyticum</I> HY-24. The GH10 domain of XylM was 72% identical to that of <I>Micromonospora lupini</I> endo-β-1,4-xylanase and the RICIN domain was 67% identical to that of <I>Actinospica robiniae</I> hypothetical protein. The recombinant enzyme (rXylM: 49kDa) exhibited maximum activity toward beechwood xylan at 65°C and pH 6.0, while the optimum temperature and pH of its C-terminal truncated mutant (rXylM△RICIN: 35kDa) were 45°C and 5.0, respectively. After pre-incubation of 1h at 60°C, rXylM retained over 80% of its initial activity, but the thermostability of rXylM△RICIN was sharply decreased at temperatures exceeding 40°C. The specific activity (254.1Umg<SUP>−1</SUP>) of rXylM toward oat spelts xylan was 3.4-fold higher than that (74.8Umg<SUP>−1</SUP>) of rXylM△RICIN when the same substrate was used. rXylM displayed superior binding capacities to lignin and insoluble polysaccharides compared to rXylM△RICIN. Enzymatic hydrolysis of β-1,4-<SMALL>D</SMALL>-xylooligosaccharides (X<SUB>3</SUB>-X<SUB>6</SUB>) and birchwood xylan yielded X<SUB>3</SUB> as the major product. The results suggest that the RICIN domain in XylM might play an important role in substrate-binding and biocatalysis.</P>
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