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SCIE
SCOPUS
Crystal structure of a Fanconi anemia-associated nuclease homolog bound to 5′ flap DNA: basis of interstrand cross-link repair by FAN1
저자
Gwon, Gwang Hyeon ; Kim, Youngran ; Liu, Yaqi ; Watson, Adam T. ; Jo, Aera ; Etheridge, Thomas J. ; Yuan, Fenghua ; Zhang, Yanbin ; Kim, YoungChang ; Carr, Anthony M. ; Cho, Yunje
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2014
작성언어
-주제어
등재정보
SCI,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
2276-2290(15쪽)
제공처
소장기관
<P>Fanconi anemia (FA) is an autosomal recessive genetic disorder caused by defects in FA genes responsible for processing DNA interstrand cross-links (ICLs). FA-associated nuclease (FAN1) is recruited to lesions by a monoubiquitinated FANCI–FANCD2 (ID) complex and participates in ICL repair. Here, Gwon et al. determined the crystal structure of <I>Pseudomonas aeruginosa</I> FAN1 (<I>Pa</I>FAN1) lacking the UBZ (ubiquitin-binding zinc) domain in complex with 5′ flap DNA. The <I>Pa</I>FAN1 structure provides insights into how FAN1 integrates with the FA complex to participate in ICL repair.</P><P>Fanconi anemia (FA) is an autosomal recessive genetic disorder caused by defects in any of 15 FA genes responsible for processing DNA interstrand cross-links (ICLs). The ultimate outcome of the FA pathway is resolution of cross-links, which requires structure-selective nucleases. FA-associated nuclease 1 (FAN1) is believed to be recruited to lesions by a monoubiquitinated FANCI–FANCD2 (ID) complex and participates in ICL repair. Here, we determined the crystal structure of <I>Pseudomonas aeruginosa</I> FAN1 (<I>Pa</I>FAN1) lacking the UBZ (ubiquitin-binding zinc) domain in complex with 5′ flap DNA. All four domains of the right-hand-shaped <I>Pa</I>FAN1 are involved in DNA recognition, with each domain playing a specific role in bending DNA at the nick. The six-helix bundle that binds the junction connects to the catalytic viral replication and repair (VRR) nuclease (VRR nuc) domain, enabling FAN1 to incise the scissile phosphate a few bases distant from the junction. The six-helix bundle also inhibits the cleavage of intact Holliday junctions. <I>Pa</I>FAN1 shares several conserved features with other flap structure-selective nucleases despite structural differences. A clamping motion of the domains around the wedge helix, which acts as a pivot, facilitates nucleolytic cleavage. The <I>Pa</I>FAN1 structure provides insights into how archaeal Holliday junction resolvases evolved to incise 5′ flap substrates and how FAN1 integrates with the FA complex to participate in ICL repair.</P>
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