SCOPUS
SCIE
Structure–function studies of a plant tyrosyl-DNA phosphodiesterase provide novel insights into DNA repair mechanisms of <i>Arabidopsis thaliana</i>
저자
Kim, Hoyeun ; Na, Sang  ; Hyeon ; Lee, So-Young ; Jeong, Young-Min ; Hwang, Hyun-Ju ; Hur, Jae  ; Young ; Park, Sang-Hyun ; Woo, Je-Chang ; Kim, Sang-Gu
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2012
작성언어
-등재정보
SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
49-56(8쪽)
제공처
<P>TDP1 (tyrosyl-DNA phosphodiesterase 1), a member of the PLD (phospholipase D) superfamily, catalyses the hydrolysis of a phosphodiester bond between a tyrosine residue and the 3′-phosphate of DNA. We have previously identified and characterized the <I>AtTDP</I> gene in <I>Arabidopsis thaliana</I>, an orthologue of yeast and human <I>TDP1</I> genes. Sequence alignment of TDP1 orthologues revealed that AtTDP has both a conserved C-terminal TDP domain and, uniquely, an N-terminal SMAD/FHA (forkhead-associated) domain. To help understand the function of this novel enzyme, we analysed the substrate saturation kinetics of full-length AtTDP compared with a truncated AtTDP mutant lacking the N-terminal FHA domain. The recombinant AtTDP protein hydrolysed a single-stranded DNA substrate with <I>K</I><SUB>m</SUB> and <I>k</I><SUB>cat</SUB>/<I>K</I><SUB>m</SUB> values of 703±137 nM and (1.5±0.04)×10<SUP>9</SUP>M<SUP>−1</SUP>·min<SUP>−1</SUP> respectively. The AtTDP-(Δ1–122) protein (TDP domain) showed kinetic parameters that were equivalent to those of the full-length AtTDP protein. A basic amino acid sequence (RKKVKP) within the AtTDP-(Δ123–605) protein (FHA domain) was necessary for nuclear localization of AtTDP. Analysis of active-site mutations showed that a histidine and a lysine residue in each of the HKD motifs were critical for enzyme activity. Vanadates, inhibitors of phosphoryl transfer reactions, inhibited AtTDP enzymatic activity and retarded the growth of an <I>Arabidopsis tdp</I> mutant. Finally, we showed that expression of the <I>AtTDP</I> gene could complement a yeast <I>tdp1</I>Δ<I>rad1</I>Δ mutant, rescuing the growth inhibitory effects of vanadate analogues and CPT (camptothecin). Taken together, the results of the present study demonstrate the structure-based function of AtTDP through which AtTDP can repair DNA strand breaks in plants.</P>
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