Interaction of Aluminum with PHFτ in Alzheimer's Disease Neurofibrillary Degeneration Evidenced by Desferrioxamine-Assisted Chelating Autoclave Method
저자
Murayama, Harunobu (Department of Neurological Science, Tohoku University School of Medicine and the Department of Pathology) ; Shin, Ryong-Woon (Department of Neurological Science, Tohoku University School of Medicine) ; Jun, Higuchi (Department of Neurological Science, Tohoku University School of Medicine) ; Shibuya, Satoshi (Department of Neurological Science, Tohoku University School of Medicine) ; Muramoto, Tamaki (Department of Neurological Science, Tohoku University School of Medicine) ; Kitamoto, Tetsutuki (Department of Neurological Science, Tohoku University School of Medicine)
발행기관
학술지명
[일송 국제심포지엄] 노화와 만성퇴행성 신경질환(ILSONG International Symposium on Aging and Neurodegenerative Diseases)
권호사항
발행연도
2002
작성언어
English
KDC
470.000
자료형태
학술저널
수록면
111-119(9쪽)
제공처
To demonstrate that aluminum Ⅲ (AI) interacts with PHFτ in neurofibrillary degeneration (NFD) of Alzheimer's disease (AD) brain, we developed a "chelating autoclave method" that allows AI chelation by using trivalent-cationic chelator desferrioxamine. Its application to AD brain sections before Morin histochemistry for AI attenuated the positive fluorescence of neurofibrillary tangles, indicating AI removal from them. This method, applied for immunostaining with phosphorylation-dependent anti-τ antibodies, significantly enhanced the PHFτ immunoreactivity of the NFD. These results suggest that each of the phosphorylated epitopes in PHFτ are partially masked by AI binding. Incubation of AD sections with AICI_3 before Morin staining revealed AI accumulation with association to neurofibrillary tangles. Such incubation before immunostaining with the phosphorylation-dependent anti-τ antibodies abolished the immunolabeling of the NFD and this abolition was reversed by the AI chelation. These findings indicate cumulative AI binding to and thereby antigenic masking of the phosphorylated epitopes of PHFτ. AI binding was further documented for electrophoretically-resolved PHFτ on immunoblots, indication direct AI binding to PHFτ. In vitro aggregation by AICI_3 was observed for PHFτ but was lost on dephosphorylation of PHFτ. Taken together, phosphorylation-dependent and direct PHFτ-AI interaction occurs in the NFD of the AD brain. (Am J Pathol 1999, 155:877-885)
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