암모늄 이온에 의한 T. aquaticus D-글리세르알데히드-3-인산 탈수소 효소의 활성화 = Activation of T. aquaticus D-Glyceraldehyde-3-phosphate Dehydrogenase by Ammonium Ion
저자
권태익 (충남대학교 자연과학대학 생화학과)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1993
작성언어
Korean
KDC
400
자료형태
학술저널
수록면
144-151(8쪽)
제공처
소장기관
호열세균인 Thermus aquaticus로부터 정제된 D-글리세르알데히드-3-인산 탈수소효소는 75 mM 염화암모늄에 의하여 활성도가 4.5배 증가됨을 발견하였다. 효소 활성 증가의 기작을 암모늄 이온 존재하에서 정상상태 (steady-state) 반응속도론적 방법, 효소 활성도의 pH 의존도, 그리고 효소의 열 안정성등에 의한 방법으로 연구하였다. 반응속도 실험의 결과들은 암모늄 이온의 효소와 G3P 간의 상호작용이 아닌 효소와 NAD^+, 또는 arsenate 사이의 상호작용에 영향을 끼친다는 것을 시사한다. 암모늄 이온은 높은 pH (pH 8.0-8.5) 영역에서만 효소활성을 상당히 증가시켰다. 이러한 관찰은 효소 활성도 증가가 GAPAH 반응의 가장 느린 단계로 알려진 효소로부터 NADH 방출 단계의 촉진에 기인됨을 시사한다. 암모늄 이온의 존재는 효소의 열에 대한 불활성화 속도를 변화시키지 않았다. 이것은 속도증가가 효소의 열에 대한 안정성과는 상관이 없음을 시사한다. 몇몇 다른 아민류가 효소의 반응속도를 증가시키는지 여부를 검사하였다. 그들 모두 암모늄 이온보다 덜 효과적임을 발견하였다.
D-Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) purified from a thermophile, Thermus aquaticus, was found to be activated 4.5-fold by 75 mM ammonium chloride. The mechanism of the enzyme activation was studied by steady-state kinetics, pH dependence of enzyme activity, and heat stability of the enzyme in the presence of ammonium ion. The results of kinetic experiment suggest that ammonium ion affects the interactions between the enzyme and NAD^+ or arsenate, not that between the enzyme and G3P. Ammonium ion increased the enzyme activity significantly only in the high pH region (pH 8.0-8.5). This observation indicates that the increase in the enzyme activity is due to the facilitation of NADH release from the enzyme which is known to be the slowest step of the GAPDH reaction. The presence of ammonium ion did not alter the kinetics of the thermal inactivation of the enzyme, indicating that the rate increase is not related to the heat stability of the enzyme. Several amines were tested for their ability to enhance the enzymatic reaction rate. All of them were found to be less effective than ammonium ion.
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