N-octylglucoside (NOG)-soluble 110 kD protein of a rat Postsynaptic density fraction is a brain hexokinase
저자
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1994
작성언어
English
주제어
KDC
510.4
자료형태
학술저널
수록면
1-10(10쪽)
제공처
소장기관
정보는 뇌에서 물질적인 형태로 지정된다. 이런 물질적인 형태의 성격에 대하여는 아직 알려진 바가 미미하지만, 사용빈도에 따른 연접강도의 수정에 의하여 연접에 정보가 저장된다고 신경생물학자들은 믿고 있다. 연접의 이러한 장기적인 수정의 일종인 long-term potentiation(LTP)은 연접효율이 증가된 상태가 장기간 유지되는 현상을 지칭한다. LTP를 이해하기 위하여는 연접의 구조를 분자수준에서 이해할 필요가 있다.
포유류 중추신경계내의 현저한 구조중 하나는 postsynaptic density(PSD)이다. PSD는 후신경세포막에 밀착해있는 역동적인 세포골격구조이다. PSD의 구성에 대한 정보가 거의 없음에도 불구하고 연접전세포막의 활동구역과 나란히 위치하고 LTP형성시 모양이 변화되는 것으로보아 연접에서의 신호전달을 조절하는 것으로 가정된다.
본 연구에서는 아미노산배열순서결정방법을 이용하여 분자량 110 kD의 PSD단백질(PSD-NOG110)을 동정하였다. 쥐의 전뇌에서 얻은 PSD분획을 약한 세척제인 N-octyl glucoside로 처리하였을 때 용해되는 것으로 보아 이 단백질은 PSD에 약하게 결합하고 있는 것으로 사료된다. 이 단백질을 trypsin처리하여 생성된 두 펩티드을 HPLC로 순수분리하여 이미노말단 아미노산결정방법을 이용하여 아미노산배열순서를 결정하였다. 이를 이용하여 단백질정보은행을 컴퓨터조회한 결과 이 단백질이 뇌 특이성 hexokinase임을 알았다. PSD내에 hexokinase가 많이 존재한다는 사실은 PSD가 에너지를 많이 필요로하는 역동적인 구조라는 개념을 지지한다.
Information is stored in our brain as a physical entity. Although the physical nature of this physical entity is not understood clearly, neurobiologists generally agree that information is stored in the synapse by usage-dependent modification os the synpatic strengh. One from of such modification that last long periods is long-term potentiation (LTP). LTP is persistant increase in synaptic efficacy. In order to understand LTP, it is essential to characterize the synaptic structure at the molecular level.
One of prominent structures in the mammalian central nervous system is postsynaptic densities(PSDs). PSD is a dynamic cytoskeletal structure that appears to adhere tightly to the postsynaptic membrane. Although its molecular composition is not understood well, PSD is thought to regulate synaptic transmission, because it is closely apposed to the presynaptic active zone and its morphology is changed upon LTP formation.
In this study, we used protein sequencing technologies to identify a PSD protein of molecular weight about 110 kD, thus named PSD-NOG110. Rat forebrain PSD fractions were first extracted with a mild detergent, N-octyl glucoside. The 11- kD protein band was solubilized in this treatment indicating its loose association with the PSD. We have succeeded i sequencing two peptides generated by tryptic digestion and purified through HPLC. Computer analyses of the sequence information showed that the 110 kD protein is a brain-specific hexokinase. The presence of hexokinase in the PSD supports the concept that PSD is a highly energy-requiring and dynamic structure.
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