KCI등재
SCOPUS
SCIE
Optimization of Production, Biochemical Characterization and In Vitro Evaluation of the Therapeutic Potential of Fibrinolytic Enzymes from a New Bacillus Amyloliquefaciens
저자
Fabiana América Silva Dantas de Souza (Federal Rural University of Pernambuco) ; Amanda Emmanuelle Sales (Federal Rural University of Pernambuco) ; Pablo Eugênio Costa e Silva (Federal University of Pernambuco) ; Raquel Pedrosa Bezerra (Federal Rural University of Pernambuco) ; Germana Michelle de Medeiros e Silva (Center of Strategic Technologies of the Northeast) ; Janete Magali de Araújo (Federal University of Pernambuco) ; Galba Maria de Campos Takaki (Catholic University of Pernambuco) ; Tatiana Souza Porto (Federal Rural University of Pernambuco) ; José António Couto Teixeira (University of Minho) ; Ana Lúcia Figueiredo Porto (Federal Rural University of Pernambuco) 연구자관계분석
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2016
작성언어
English
주제어
등재정보
KCI등재,SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
587-595(9쪽)
KCI 피인용횟수
4
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제공처
The capacity of fibrinolytic enzymes to degrade blood clots makes them of high relevance in medicine and in the pharmaceutical industry. In this work, forty-three microorganisms of the genus Bacillus were evaluated for their potential to produce fibrinolytic proteases. Thirty bacteria were confirmed as producers of fibrinolytic enzymes, the best results obtained for the strain Bacillus amyloliquefaciens UFPEDA 485. The optimization of the enzyme production conditions was done by a central composite design (CCD) star 23 that allowed to define the optimal conditions for soybean flour and glucose concentrations and agitation rate. The highest fibrinolytic activity (FA) of 813 U mL-1 and a degradation of blood clot in vitro of 62% were obtained in a medium with 2% (w/v) of soybean flour and 1% (w/v) glucose at 200 rpm after 48 h of cultivation, at pH 7.2 and 37 °C. The obtained fibrinolytic enzyme was characterized biochemically. Fibrinolytic activity was inhibited by PMSF (fluoride methylphenylsulfonyl - C7H7FO2S) 91.52% and EDTA (ethylenediaminetetraacetic acid - C10H16N2O8) 89.4%, confirming to be a serine- metallo protease. The optimum pH and temperature were 7.0 and 37 oC, respectively, and the enzyme was stable for 12 h. The fibrinolytic activity at physiological conditions of this enzyme produced by Bacillus amyloliquefaciens UFPEDA 485, as well as its long term stability, demonstrate that it has suitable characteristics for human and veterinary applications, and promises to be a powerful drug for the treatment of vascular diseases.
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연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
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2023 | 평가예정 | 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가) | |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) | KCI등재 |
2012-06-04 | 학술지명변경 | 외국어명 : 미등록 -> Macromolecular Research | KCI등재 |
2008-01-01 | 평가 | SCI 등재 (등재유지) | KCI등재 |
2006-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2004-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2001-07-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (등재후보2차) | KCI등재 |
1999-01-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) | KCI후보 |
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 1.4 | 0.33 | 0.97 |
KCIF(4년) | KCIF(5년) | 중심성지수(3년) | 즉시성지수 |
0.75 | 0.62 | 0.296 | 0.21 |
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