TGF β유도 Type 1 Collagen Promotor 활성에 미치는 Phorbor ester와 Okadaic acid의 영향 = Effects of Okadaic acid and Phorbol ester on the Activity of TGFβ-induced α_2(Ⅰ) Procollagen Promoter
목적 : 이 연구는 섬유아세포에서 collagen 유전자 발현을 조절하는 기전을 밝히려는 노력의 일환으로, HEL299 섬유아세포에서 transforming grow factor β(TGFβ)에 의해 증가된 collagen합성 및 promoter활성에, 세포내 단백질의 인산화에 중요한 역할을 하는 protein phosphatase의 길항제이며 non-phorbol ester tumor promoter인 okadaic acid (OKA)와 Protein kinase C (PKC) 활성제인 phorbol myristate acetate (PMA)가 어떤 영향을 미치는가를 알아보았다.
재료 및 방법 : 사람 폐 섬유아세포인 HEL299 세포를 일정한 상태로 배양한 후 PMA 또는 OKA의 일정량을 단독 혹은 TGFβ와 병합투여하여 24시간 작용시키면서 마지막 6시간 동안 [^3H]proline을 첨가하여 이것의 총단백질과 collagen에의 편입도를 측정·비교하였다. 한편 α_2(Ⅰ)procollagen promoter의 활성도 측정을 위해 HEL299세포에 10㎍의 pMS-3.5/CAT plasmid를 transfection시키고 24시간 배양한 다음 PMA 또는 OKA의 일정량을 단독 혹은 TGFβ와 병합 투여하여 48시간 작용시켜서 세포를 회수하고 CAT활성을 측정하여, 대조 plasmid인 pSV2/CAT를 transfection 시켰을 때의 CAT 활성에 대한 상대적인 값으로 표시하였다.
결과 : OKA와 PMA는 다같이 % collagen합성을 대조군에 비하여 각각 53.4%, 53.9% 억제하였으며, TGF에 의한 collagen 합성 증가도 효과적으로 억제하는 것으로 나타났다. α_2(Ⅰ)procollagen promoter의 3500bp 부위를 포함하는 pMS-3.5/CAT plasmid를 이용한 transfection 실험에서 OKA와 PMA는 그 자체만으로는 promoter 활성을 억제하지 않았지만, TGFβ에 의한 활성 증가에 대해서는 억제효과를 나타내었다.
결론 : 이 결과를 통해서 볼 때, TGFβ에 의한 collagen합성의 증가에 관여하는 인자는 세포내 단백질의 인산화 정도에 영향을 받는다고 할 수 있다.
In order to elucidate the regulation mechanism of collagen gene expression in HEL299 fibroblast, the effects of two well-known chemicals affecting phosphorylation status of the intracellular proteins, okadaic acid (OKA), a protein phosphatase inhibitor, and phorbol myristate acetate (PMA), a protein kinase C activator, on TGFβ-induced type Ⅰ collagen synthesis and α_2(Ⅰ) collagen promoter activity were examined.
Both OKA and PMA per se inhibited the collagen synthesis by 53.5% and 53.9%, respectively. In addition, the incresase of collagen synthesis induced by TGFβ was suppressed by both OKA and PMA. In transfection experiment using pMS-3.5/CAT composed of -3500∼+58 of α_2(Ⅰ) collagen promoter and CAT gene, OKA and PMA per se did not inhibit the promoter activity. However, they could suppress the effect of TGFβ on collagen promoter activity.
These results support the view that factors mediating the effect of TGFβ on type Ⅰ collagen synthesis and α_1(Ⅰ) promoter activity might be regulated by the phosphorlylation status of the intracellular proteins.
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