SCOPUS
KCI등재
카드뮴이 카드뮴 내성 효모세포내의 효소 활성에 미치는 영향 = The Effects of Cadmium on the Enzyme Activities in Cadmium-Tolerant Yeast Cells
저자
유대식 (계명대학교 자연과학대학 미생물학과) ; 박은규 (계명대학교 자연과학대학 미생물학과) ; 박정문 (계명대학교 자연과학대학 미생물학과)
발행기관
한국미생물생명공학회 ( 구 한국산업미생물학회 )(The Korean Society for Applied Microbiology)
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1996
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
268-273(6쪽)
제공처
소장기관
카드뮴에 의하여 고도 카드뮴 내성 효모인 Hansenula anomala B-7 세포내 효소생성의 변화를 관찰하여 대사계의 변화를 추정했다.
1.0mM 카드뮴에 의하여 공시균의 alcohol dehydrogenase의 생성은 무첨가에 비하여 90% 이상 감소하나 malate dehydrogenase의 생성은 440% 증가되어, 카드뮴에 의하여 혐기적 대사계는 억제되고 호기적 대사계인 TCA 회로는 활성화되었다.
그리고 1.0 mM 카드뮴에 의하여 공시균의 해당계 효소인 phosphofructokinase의 생성은 약 40% 감소되었으나, 당의 호기적 분해대사계 효소인 6-phosphogluconate dehydrogenase의 생성은 약 136% 증가되어, 카드뮴에 의하여 EMP 대사계는 활성화되었다. 더욱이 1.0 mM 카드뮴에 의하여 공시균의 cytochrome c oxidase와 alkaline phosphatase의 생성의 각각 260%와 155% 증가되었다.
이상의 결과를 종합하면 카드뮴에 의하여 혐기적 대사계는 억제되나, 호기적 대사계는 활성화되며, 이로 인하여 생성된 다량의 NADH와 NADPH의 산화를 위하여 cytochrome c oxidase의 활성화는 필연적으로 요구되었다.
그리고 pyrimidine nucleotide 분해대사계 효소인 cytidine deaminase의 생성은 1.0mM 카드뮴에 의하여 약 86% 감소되어, 카드뮴은 necleotide 분해를 억제한다고 추측할 수 있었다.
An extremely cadmium tolerant yeast, Hansenula anomala B-7 used to determine the modification of the intracellular enzyme activities by cadmium ion. The activities of alcohol dehydrogenase, phosphofructokinase, and cytidine deaminase were decreased up to 90%, 40%, and 86% compared with the control by mM cadmium nitrate respectively, but the activites of malate dehydrogenase, 6-phosphogluconate dehydrogenase, cytochrome c oxidase, and alkaline phosphatase were increased up to 440%, 136%, 260% and 155% compared with the control by 1 mM cadmium nitrate respectively. These show that the activities of the enzymes participating in Emboden-Mayerhof pathway (e.g. anaerobic metabolism) were reduced by cadmium, but those involved in hexose monophosphate pathway and tricarboxylic acid cycle (e.g. aerobic metabolism) were stimulated in contrast. It has been suggested that the diminished activity of cytideine deaminase in pyrimidine nucleotide dissimilation occured due to the inhibited nucleotide dissimilation by cadmium ion; the enhanced activity of cytochrome c oxidase was specifically required in order to oxidize a raised amount of NADH and NADPH due to the increased aerobic metabolism.
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