KCI등재
SCOPUS
SCIE
A Novel Phage Display Vector for Easy Monitoring of Expressed Proteins
저자
Cho,Tae-Ju (Division of Life Sciences, College of Natural Sciences and Research Institute of Genetic Engineering, Chungbuk National University) ; Kim,Young Eun (Division of Life Sciences, College of Natural Sciences and Research Institute of Genetic Engineering, Chungbuk National University) ; Shin,Young Chul (Division of Life Sciences, College of Natural Sciences and Research Institute of Genetic Engineering, Chungbuk National University)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2000
작성언어
English
주제어
KDC
470.000
등재정보
KCI등재,SCOPUS,SCIE
자료형태
학술저널
수록면
242-248(7쪽)
제공처
소장기관
Phage display of proteins is a powerful tool for protein engineering since a vast library of sequences can be rapidly screened for a specific property. In this study, we developed a new phage display vector that was derived from a pET-25b(+) vector. The pET-25(+) was modified in order that the expressed protein would have a T7-tag at the amino terminus and Gp8 (a major coat protein of M13 phage) at the carboxyl terminus. Another vector without the gp8 gene was also constructed. The newly developed phagemid vectors have several advantageous features First, it is easy to examine whether or not the target proteins are functional and faithfully transported into the periplasmic space. This feature is due to the fact that recombinant proteins are produced abundantly in the pET system. Second, the T7-tag makes it possible to detect any target proteins that are displayed on the surface of filamentous bacteriophage. To verify the utility of the vector, the clones containing the glutathione S-transferase (GST) gene as a target were examined. The result showed that the GST produced from the recombinant vector was successfully transported into the periplasmic space and had the anticipated enzyme activity. Western blot analysis using a T7-tag antibody also showed the presence of the target protein displayed on the surface of the phage. The phages prepared from the recombinant clones were albe to bind to glutathione-Sepharose and then eluted with glutathione. These results showed that the new vectors developed in this study are useful for the phage display of proteins.
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