SCOPUS
KCI등재
효모시스템에서 Human Transglutaminase C(TGase 2)의 발현에 관한 연구 : C-말단부위의 결손효과 An Effect of a Domain from Carboxyl Terminal Deletion of the Enzyme = Expression of Human Transglutaminase C (TGase 2) in Yeast Saccharomyces cerevisiae
저자
우상규 ((주)녹십자 종합연구소) ; 정선미 ((주)녹십자 종합연구소) ; 이상기 (한국과학기술 연구원 부설 생명공학연구소 응용미생물 연구그룹) ; 안병윤 (고려대학교 자연자원대학 유전공학과) ; 김희철 ((주)녹십자 종합연구소)
발행기관
한국미생물생명공학회 ( 구 한국산업미생물학회 )(The Korean Society for Applied Microbiology)
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1996
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
290-298(9쪽)
제공처
소장기관
Transglutaminase(TGase Ⅱ)는 펩타이드-결합 글루타민 잔기와 펩타이드-결합 라이신잔기 및 1차 아민류를 포함하는 다양한 화합물과의 교차결합에 의하여 단백질의 변형을 촉매하는 효소이다. 동물세포에는 구별가능한 5종류의 TGase가 존재한다[TGase Ⅰ(또는 K), Ⅱ(C), Ⅲ(E), Ⅳ(P)와 혈장단백 ⅩⅢa]. 그들은 아미노산 서열에서 N-말단에 약 70%의 상동성을 갖고 있으며, C-말단의 경우에는 거의 상동성이 부위(N-말단 2/3)와 비상동성 부위(C-말단 1/3 부위)의 역할을 알아보기 위해 전체효소 또는 C-말단이 결손된 형태의 효소를 Saccharmoyces cerevisiae에서 발현 하고자 하였다. Southern blot, 역전사 중합 연쇄 반응, Western blot등을 통해 전체효소 및 C-말단 결손형 효소가 형질전환된 효모에서 발현되는 것을 확인하였다. Succinylated casein에 [1,4-^14C]-putrescine이 통합되는 반응을 이용한 활성 측정에서 C-말단이 결손된 TGase Ⅱ는 같은 세포 농도에서 전체 TGase Ⅱ 효소와 비교하여 유사한 수준의 활성을 나타내었다. 이러한 결과들은 사람 TGase Ⅱ의 경우 N-말단의 높은 상동성부위가 효소의 역가결정에 중요하다는 것을 나타내 준다. 효모시스템에서 발현한 결과 효소의 역가가 나타났으나 높지 않았으며 발현된 양이 극히 낮아서 단백질의 정제나 특성연구를 위하여 발현벡터의 개량을 포함한 방법의 개선이 필요하다고 사료된다. 흥미롭게도 TGase Ⅱ의 발현이 효모의 성장을 저해하는 것으로 나타나 이러한 현상이 표피세포의 각질화에 수반된 세포의 죽음과 유관한지의 가능성에 대한 보다 자세한 연구가 필요하다.
In an effort to understand the role of the conserved domain and of the heterologous one-third part of the carboxy terminal domain of transglutaminase C (TGase Ⅱ), attempts were made to express TGase Ⅱ cDNA of human origin in yeast Saccharmoyces cerevisiae as in a full-length form as well as in a form of C-terminal truncation.
The 2μ-based expression plasmids which contained the TGase Ⅱ cDNA under the gal inducible promoter were introduced into yeast and the maintenance of the full-length and truncated form of the TGase Ⅱ gene plasmids were confirmed by Southern blot. The expression of e results indicate that the N-terminal homologous domain of human TGase Ⅱ retains a catalvtically active domain. The level of TGase Ⅱ expressed in yeast, however, was far lower than satisfactory and other expression system should be sought further characterization of the enzyme. The negative effect of TGase Ⅱ on the growth of yeast is interesting with respect to the physiological effect of TGase Ⅱ in the cornification f epidermal keratinocytes.
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