Ca₂+/Calmodulin-dependently Phosphorylated Glyproteins in the Rat Postsynaptic Density Fraction = 흰쥐 PSD분획에 존재하는 Ca₂+/Calmodulin의존성 인산화 당단백질들의 검출
저자
Moon, Il Soo (Anatomy, College of Medicine, DongGuk University) ; Ko, Bok Hyun (Anatomy, College of Medicine, DongGuk University) ; Jeong, Yong Wook (Anatomy, College of Medicine, DongGuk University)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1995
작성언어
English
주제어
KDC
510.4
자료형태
학술저널
수록면
7-17(11쪽)
제공처
소장기관
학습과 기억의 실험모델인 LTP현상을 이해하기 위해서는 여기에 관련된 연접의 구조적 구성원과 이들에 의한 신호전달과정을 규명하여야 한다. 포유류중추신경계 연접의 현저한 구조중의 하나인 PSD는 전자현미경상 고전자밀도의 역동적 세포골격특수구조로서 연접후세포막에 밀착하여 존재한다. 현재 PSD를 구성하는 단백질에 대한 연구가 많이 진행되고 있으며, 아직 많은 정보는 없지만 PSD가 연접에서의 신호전달효율을 조절하는 기능을 갖는 것으로 이해되고 있다. 본 연구는 PSD의 물리적 성질과 기능을 규명하기 위하여 PSD의 단백질 구성원에 대한 용해성을 조사하고, 연접의 신호전달에 중요한 역할을 할 것으로 예상되는 단백질들을 찾아보았다. 먼저 PSD분획을 1% N-octyl glucoside로 추출하였을 경우, 약 1/3의 단백질이 용해되었다. 이는 PSD가 서로 강하게 결합하여 비용해성 구조를 이루는 핵심단백질들과, 여기에 약하게 결합하고 있는 단백질들로 구성되어 있음을 시사한다. 그리고, PSD분확을 자체내 효소에 의하여 인산화시킬 경우, 매우 많은 단백질들이 인산화되며 이들의 거의 대부분은 ??/ calmodulin의존성 인산화였다. 또한, 이렇게 인산화된 단백질들로부터 당기를 제거하고 전기영동하였을 경우 인산화된 단백질 가운데 3개가 SDS겔에서 이동성의 변화를 보였다 (당기제거전의 210kD과 당기제거후의 160kD 및 230kD의 띠들). 이는 이 단백질들이 PSD내의 효소에 의하여 인산화되는 당단백질임을 의미한다. 이러한 결과들로 보면 이들 인산화되는 당단백질들은 아마도 막통과성단백질들로서 PSD를 이루는 핵심 단백질들이며 인산화에 의하여 연접신호전달에 중요한 조절역할을 할 것으로 사료된다.
Elucidation of the identities of synaptic structural components and their functions in signal transduction is a prerequisite for understanding long-term potentiation (LTD), a best experimental model for the synaptic mechanism of learning and memory. One of the prominent synaptic structure of the mammalian central nervous system (CNS) is the postsynaptic density (PSD), a dynamic cytoskeletal specialization on the cytoplasmic face of the postsynaptic membrane. Accumulating data suggest that the PSD regulates synaptic signal transmission. As an effort to understand the physical properties and function(s) of the PSD, we studied the solubility of its protein components, and searched for glycoproteins that is also phosphorylated. When the PSD fraction was extracted with 1% N-octyl glucoside, about one thirds was solubilized suggesting that PSDs are composed of 'core' proteins which are bound tightly each other forming a core of the structure and of 'associated' proteins which are rather loosely bound to the 'core'. Phosphorylation by endogenous kinase(s) resulted in a very complex profile indicating that many proteins were phyosphorylated by kinase(s) present in the PSD fraction. Most of them were phyosphorylated ??/calmodulin-dependently. When the phyosphorylated proteins were treated with endoglycosidase, three protein bands (a 210kD band before deglycosylation, and 160kD and 230 kD bands after deglycosylation) were found to change their mobilities in SDS-gel indicating that these are glycoproteins. The results suggest that these phosphorylated glycoproteins are most likely transmenbrane proteins which form the 'core' of the PSD and play important functions in synaptic signal transduction by phyosphorylation.
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