SCIE
SCOPUS
KCI등재
Sarcoma 180 복수암세포 Histones 의 Methyl 화 및 Acetyl 화에 관한 연구 = Studies on Histones from Sarcoma 180 Ascites Tumor Cells . Methylation and Acetylation
저자
발행기관
생화학분자생물학회(Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology)
학술지명
권호사항
발행연도
1971
작성언어
-KDC
400
등재정보
SCIE,SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
101-133(33쪽)
제공처
In order to observe the properties of histones of Sarcoma 180 ascites tumor cells, the various histone fractions isolated from the tumor cells following the methylation and acetylation were studied. Histone fractions f1, f2a1, f2a2, f2b and f3 were prepared from isolated nuclei which had been incubated in the presence of L-methionine-methyl-^(14)C and sodium acetate-l-^(14)C, respectively. For the methylation, the various histone fractions were hydrolyzed in acid and the hydrolysates were chromatographed on an amino acid analyzer. Histones were methylated by the transfer of methyl groups to the free s-amino groups of lysine and histidine residues in the polypeptide chain, after the histone molecules had been synthesized. The specific activity of the histone fraction f2a1 was greater than those of other fractions and the specific activities diminished in the order of f2b, f2a2, f3 and f1 fractions. Histone fractions f1, f2a1, f2a2 and f2b were found to contain radioactive e-N-methyllysine. e-N-Dimethyllysine was the predominant form of the modified amino acid and its concentration exceeds that of the ε-N-monomethyllysine by a factor of 1.7. Histone fractions f2a2 and f26 were found to contain radioactive 3-methylhistidine. Virtually all of the radioactivity in these histone fractions are recoverable from the ε-N-monomethyllysine, ε-N-dimethyllysine and 3-methylhistidine. For the acetylation, each of the histone fractions was digested with trypsin and Pronase, and the resulting peptides and amino acids were separated by exclusion chromatography and ion exchange chromatography. Only the arginine-rich fractions f2a1, f2a2 and f3 were found to be appreciably labeled with acetate-^(14)C. Among the histone fractions, f2a1 fraction had a considerably higher specific activity than the other histone fractions and the specific activities diminished in the order of f2a2, f3, f2b and f1 fractions. All of their radioactivities could be recovered as two major radioactive peaks which were identified as ε-N-acetyllysine and α-N-acetyllysine. The comparatively lysine-rich histone fractions f1 and f2b were unlabeled and did contain ε-N-acetyllysine and α-N-acetyllysine.
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