CRAMP Analogues Having Potent Antibiotic Activity against Bacterial, Fungal, and Tumor Cells without Hemolytic Activity
저자
Shin, Song Yub (Department of Life Science, Kwangju Institute of Science and Technology, Kwnagju 500-712, Korea) ; Kang, Shin-Won (Department of Chemistry and Chemistry Institute for Functional Materials, Pusan National University, Pusan 609-735, Korea) ; Lee, Dong Gun (Protein Engineering Research Group, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology, P.O. Box 115, Yusong, Taejon 305-600, Korea) ; Eom, Soo Hyun (Department of Life Science, Kwangju Institute of Science and Technology, Kwnagju 500-712, Korea) ; Song, Woo Keun (Department of Life Science, Kwangju Institute of Science and Technology, Kwnagju 500-712, Korea) ; Kim, Jae Il (Department of Life Science, Kwangju Institute of Science and Technology, Kwnagju 500-712, Korea)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2000
작성언어
English
주제어
KDC
472.000
자료형태
학술저널
수록면
1-6(6쪽)
제공처
소장기관
CRAMP-18 (GEKLKKIGQKIKNFFQKL) is the anti-bacterial sequence derived from CRMAP, a member of cathelicidin-derived antimicrobial peptides. To develop the novel antibiotic peptides useful as therapeutic drugs requires strong antibiotic activity against bacterial and fungal cells without hemolytic effect. To this goal, the analogues were designed to increase only net positively charge by Lys-substitution of positions 2, 9, 13, or 16 at the hydrophilic helix face of CRAMP-18 without any change at the hydrophobic helix face. In particular, Lys-substitution (K^2-CRAMP-18) of position 2 in CRAMP-18 induced the enhanced antibiotic activity without any increase in hemolysis. Thus, this peptide may provide a useful template for the design novel antibiotic peptides for the treatment of infectious diseases. Additional CD spectra studies suggested that the α-helical structure of the peptides plays an important role in killing bacterial and fungal cells, but the increase of α-helical content is less connected with the enhanced antibiotic activity.
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