Neutrophil Adhesion by Pituitary Growth Hormone Accompanies Tyrosine Phosphorylation of JAK2, pp125^(FAK), and Paxillin and Actin Polymerization : A Role of JAK2 in ppl125^(FAK) Phosphorylation
저자
Ryu, Hoon (Department of Bioenergy (Qi) Medicine, Institute of Biotechnology, Department of Microbiology, Immunology, Wonkwnag University School of Medicine) ; Lee, Jung-Hee (Department of Bioenergy (Qi) Medicine, Institute of Biotechnology, Department of Microbiology, Immunology, Wonkwnag University School of Medicine) ; Lee, Myeong-Soo (Department of Bioenergy (Qi) Medicine, Institute of Biotechnology, Department of Microbiology, Immunology, Wonkwnag University School of Medicine) ; Huh, Hwa-Jeong (Department of Bioenergy (Qi) Medicine, Institute of Biotechnology, Department of Microbiology, Immunology, Wonkwnag University School of Medicine) ; Chung, Hun-Taeg (Department of Bioenergy (Qi) Medicine, Institute of Biotechnology, Department of Microbiology, Immunology, Wonkwnag University School of Medicine)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1999
작성언어
English
주제어
KDC
470
자료형태
학술저널
수록면
25-43(19쪽)
제공처
Neutrophil adhesion is fundamentally important during onset of inflammatory responses. The adhesion signaling pathways controls neutrophil arrest and extravasation and influence neutrophil shape and function at sites of inflammation. In the present study, we determined the intracellular signaling pathways for the adhesion of human neutrophils by pituitary growth homone(GH). GH triggered a well-defined signal transduction pathway which involves in JAK2 and STAT3 tyrosine phosphorylation in neutrophils. GH induced the mophological changes, and the tyrosine phosphorylation focal adhesion kinase (pp125^(FAK)), and paxillin in neutrophils. The adhesiveness and the tyrosine phosphorylation of Jak2, STAT3, and pp125^(FAK), and paxillin showed similar bell-shaped response curves. Preincubation with genistein, a tyrosine kinase inhibitor, blocked the GH-stimulated adhesiveness and JAK2, STAT3, pp125^(FAK), and paxillin phosphorylation in neutrophils. Confocal microscopy and flowcytometry showed that GH enhance the focal localization of pp125^(FAK), paxillin, phosphotyrosine and F-actin filament in membrane rufflings and uropod in neutrophils. We further identified that FAK is physically associated with JAK2 and a specific tyrosine residue within pp125^(FAK), tyrosine 925 (Tyr-925), is the principle site of phosphorylation by JAK2 in vitro. GST-pp125^(FAK) containing phenylalanine substitutions at Tyr-925 (Y925F) was not phosphorylated by JAK2 immunoprecipites. Our results indicate that tymsine phosphorylation of pp125^(FAK) and paxillin are necessary events for the GH-induced neutrophil adhesion. Furthermore, the phosphorylation of specific tyrosine residue in pp125^(FAK) by JAK2 imply that JAK2 play a focal adhesion of neutrophils through the direct associatin and phospherylation of pp125^(FAK). This study suggest a model for the non-integrin mediated adhesion signaling pathway in which pituitary GH modulates neutrophil adhesion through the tyrosine phorylation of pp125^(FAK) and paxillin and actin polymerization.
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