Biochemical Characterization of Two Mycerial Chitin Deacetylases from Absidia coerulea CHK-2 = 진균 Absidia coerulea CHK-2가 생산하는 2가지 키틴틸아세틸화효소의 생화학적 특성
저자
Kim, Cheorl-Ho (동국대학교 한의과대학 한의학과 분자세포생물학) ; Shim, Jae-Kyoung (동국대학교 한의과대학 생화학교실 암분자생물학)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
1997
작성언어
English
주제어
KDC
104.000
자료형태
학술저널
수록면
285-306(22쪽)
제공처
소장기관
정상세포의 암화과정에는 세포표면당쇄변화를 수반하는 데, 간암, 난소암, 자궁암 및 폐암에서는 N-acetylglucosamine(GlcNAc) 잔기를 UDP-N-acetylglucosaminyltransferase-III와 0V가 β-1,4- 및 β-1,6-결합으로 전이시키는 것으로 알려져 있다. 따라서, 이들을 저해하는 GlcNAc유도체의 탐색과 개발은 이로 인한 암전이를 억제할 수 있을 것으로 기대되고 있다. 이에, 본 연구에서는 chitin deacetylase(CD)생성진균인 Absidia coerulea CHI-2로부터 2가지 서로 다른 CD효소를 정제하였다. 정제효소CD-1,2는 분자량 65 및 75 kDA을, pI 5.2와 5.7을 각각 나타냈으며 그중 CD-1은 당단백질이 밝혀졌다. O-하이드록실chitin (glycol chitin)을 기질로 할 때, 최적온도와 pH는 각각 약45전후와 약5.0를 나타냈으며 Mn^2+ 이온에 의해 활성화되었다. 본 효소는 chitooligosaccharide와 chitin에 강한 활성을 보였으며 Glocol chitin에 대한 K_m치는 7.96과 16.4mM 그리고 K_cat는 35.4와 32.1/sec였다. 그러나, 단당인 N-acetylglucosamine잔기에 대한 활성이 없으며 N-acetylglucosamine-β-1,4-D-N acetylglucosamine (chitobiose)에 대해서는 약간 활성을 나타내었다. 현재 이들을 이용한 얌전이억제용 당유도체개발을 진행중에 있다.
Two different myceliar chitin deacetylase(CD)s, named as CD-1 and CD-2, have been purified from CD-hyperproducing fungus, Absidia coerulea CHK-2. The enzymes efficiently released the acetyl groups of glycol chitin. The purified enzymes had molecular masses of about 65 and 75 kDa on denaturated and natural conditions. The values of pI were 5.2 and 5.7, respectively. The chitin deacetylase CD-1, but not Cd-2, when resolved by SDS-PAGE, were positive for Schiff staining, suggesting that the enzyme CD-1 is glycoprotein. When O-hydroxylated chitin (glycol chitin) was used as a substrate, the enzymes displayed a temperature optimum of around 45-50℃ and optimum pHs 5.5 and 4.5, repectively. The enzymes were stable to incubation from pH 3.0 to pH 6.0 at 4℃ for 24 hr. The presence of chitin protected the enzyme from heat inactivation, the extent depending upon the substrate concentration. The activity of the enzyme was stimulated by Mn^2+ ion, however, inhibited by Fe^3+. the enzyme activities were retained even in 100 mM sodium acetate and they are active on chitooligosaccharides with more than two N-acetylglucosamine residues (chitobiose). However, the enzymes are not active on N-acetylglucosamine. The enzymes had the apparent K_m values of 7.96 and 16.4 mN, and K_cat values of 35.4 /sec and 32.1/sec for glycol chitin, respectively.
Abbreviations : CD, chitin deacetylase : SDS, sodium dodecyl sulfate: PAGE, polyacrylamide gel electrophoresis : EDTA, ethylenediamine tetraacetic acid: EGTA, ethylene glocol bis(2-aminoethylether)tetraacetic acid: BSA, bobine serum albumin: FPLC, fast performance liquid chromatography: PMSF, phenylmethyl sulfonyl fluoride.
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