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Food Microbiology and Biotechnology : Gene Cloning and Characterization of an α-Amylase from Alteromonas macleodii B7 for Enteromorpha Polysaccharide Degradation = Food Microbiology and Biotechnology : Gene Cloning and Characterization of an α-Amylase from Alteromonas macleodii B7 for Enteromorpha Polysaccharide Degradation
저자
( Xue Feng Han ) (Shantou University, Shantou, Guangdong 515063, China) ; ( Bo Kun Lin ) (Shantou University, Shantou, Guangdong 515063, China) ; ( Gan Ji Ru ) (Shantou University, Shantou, Guangdong 515063, China) ; ( Zhi Biao Zhang ) (Shantou University, Shantou, Guangdong 515063, China) ; ( Yan Liu ) (Shantou University, Shantou, Guangdong 515063, China) ; ( Zhong Hu ) (Shantou University, Shantou, Guangdong 515063, China) 연구자관계분석
발행기관
학술지명
Journal of microbiology and biotechnology(Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
2014
작성언어
Korean
주제어
등재정보
KCI등재,SCIE,SCOPUS
자료형태
학술저널
수록면
254-263(10쪽)
KCI 피인용횟수
3
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제공처
Enteromorpha polysaccharides (EP) extracted from green algae have displayed a wide variety of biological activities. However, their high molecular weight leads to a high viscosity and low solubility, and therefore, greatly restrains their application. To solve this problem, bacteria from the surface of Enteromorpha were screened, and an Alteromonas macleodii strain B7 was found to be able to decrease the molecular weight of EP in culture media. Proteins harvested from the supernatant of the A. macleodii B7 culture were subjected to native gel electrophoresis, and a band corresponding to the Enteromorpha polysaccharide lyase (EPL) was detected by activity staining. The enzyme identity was subsequently confirmed by MALDI-TOF/TOF mass spectrometry as the putative α-amylase reported in A. macleodii ATCC 27126. The amylase gene (amySTU) from A. macleodii B7 was cloned into Escherichia coli, resulting in highlevel expression of the recombinant enzyme with EP-degrading activity. AmySTU was found to be cold-adapted; however, its optimal enzyme activity was detected at 40oC. The α-amylase was highly stable over a broad pH range (5.5-10) with the optimal pH at 7.5-8.0. The highest enzyme activity was detected when NaCl concentration was 2%, which dropped by 50% when the NaCl concentration was increased to 16%, showing an excellent nature of halotolerance. Furthermore, the amylase activity was not significantly affected by tested surfactants or the presence of some organic solvents. Therefore, the A. macleodii strain B7 and its α-amylase can be useful in lowering EP molecular weight and in starch processing.
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연월일 | 이력구분 | 이력상세 | 등재구분 |
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2023 | 평가예정 | 해외DB학술지평가 신청대상 (해외등재 학술지 평가) | |
2020-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (해외등재 학술지 평가) | KCI등재 |
2010-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2008-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2006-04-04 | 학술지명변경 | 한글명 : -> Journal of Microbiology and Biotechnology | KCI등재 |
2006-03-30 | 학술지등록 | 한글명 : 외국어명 : Journal of Microbiology and Biotechnology | KCI등재 |
2006-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2004-01-01 | 평가 | 등재학술지 유지 (등재유지) | KCI등재 |
2001-07-01 | 평가 | 등재학술지 선정 (등재후보2차) | KCI등재 |
1999-01-01 | 평가 | 등재후보학술지 선정 (신규평가) | KCI후보 |
기준연도 | WOS-KCI 통합IF(2년) | KCIF(2년) | KCIF(3년) |
---|---|---|---|
2016 | 1.59 | 0.33 | 1.17 |
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0.91 | 0.78 | 0.472 | 0.08 |
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