SCOPUS
KCI등재
Bacillus sphaericus로부터 Cholesterol Oxidase의 정제 및 특성 = Purification and Characterization of Cholesterol Oxidase from Bacillus sphaericus
저자
서형주 (고려대학교 병설 보건전문대학 식품영양과) ; 김태웅 (강원대학교 생화학과) ; 손흥수 (한림대학교 한국영양연구소)
발행기관
학술지명
한국미생물·생명공학회지 (Korean Journal of Microbiology and Biotechnology)
권호사항
발행연도
1993
작성언어
Korean
주제어
KDC
570.6
등재정보
SCOPUS,KCI등재
자료형태
학술저널
발행기관 URL
수록면
446-452(7쪽)
제공처
소장기관
Bacillus spharicus가 생산하는 cholesterol oxidase를 정제하여 그 특성을 조사하였다. 본 효소는 DEAE-Toyopearl 650C chromatography, Sephadex G-200 chromatography와 DEAE-Sephadex A-50 chromatography에 의해 정제하였고, 비활성은 약 31배 증가하였다. 이 효소는 30℃, pH 6.0에서 최대활성을 나타냈고 30∼40℃ 범위에서는 안정하였다.
pH에 대한 안정성은 pH 4∼11까지 광범위한 안정성을 보였으며, K_m값은 cholesterol에 대해서 0.011 mM이며 효소는 단일 subnit로 구성되어 있으며 분자량은 47.5 KDa로 추정된다. 또한 Hg^+와 Fe^(2+)에 의해 효소의 활성이 저해되는 것으로 나타났다.
The cholesterol oxidase produced from Bacillus sphaericus was purified and characterized. Through a series of purification procedures including. DEAE-Toyopearl 650C, Sephadex G-200 and DEAE Sephadex A-50 column chromatography, the purified enzyme was shown to have a specific activity of 0.179 units/㎎ protein having 31.8 fold purification and final yield of 12%. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 47 KDa and 47.5 KDa by Sephadex G-200 chromatography and SDS-PAGE. The optimum temperature and pH for the enzyme were 30℃ and 6.0, respectively. The activity of the purified cholesterol oxidase was inhibited by Fe^(2+) and Hg^+.
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