광합성 세균 Rhodospirillum rubrum S1이 생성한 Catalase-Peroxidase의 부분 정제 및 특성 규명 = Partial Purification and Characterization of a Catalase-Peroxidase from the Photosynthetic Bacterium Rhodospirillum rubrum S1
저자
김영미 (제주대학교 자연과학대학 생물학과) ; 이동헌 (제주대학교 자연과학대학 생물학과) ; 강형일 (제주대학교 자연과학대학 생물학과, 기초과학연구소) ; 오덕철 (제주대학교 자연과학대학 생물학과, 기초과학연구소) 연구자관계분석
발행기관
濟州大學校 基礎科學硏究所(RESEARCH INSTITUTE FOR BASIC SCIENCES CHEJU NATIONAL UNIVERSITY)
학술지명
基礎科學硏究(THE JOURNAL OF BASIC SCIENCES CHEJU NATIONAL UNIVERSITY)
권호사항
발행연도
2001
작성언어
Korean
주제어
KDC
405.000
자료형태
학술저널
수록면
59-69(11쪽)
제공처
호기적으로 배양한 광합성 세균 Rhodospirillum rubrum SI은 5 가지의 catalase를 생성함을 알 수 있었다. 그 중 peroxidase의 기능도 동시에 갖는 catalase-peroxidase(Cat-3)를 부분 정제하고 그 특성을 조사하였다. 부분정제된 catalase-peroxidase의 수율은 catalase가 1.6% 그리고 peroxidasse가 5.1% 였으며, 정제 배수가 4.6배와 14배로 증가한 효소를 얻을 수 있었는데, catalase보다 peroxidase의 정제배수가 더 높았다. pH에 대한 영향은 catalase활성은 pH6에서, peroxidase활성은 pH5에서 가장 높게 나타났다. 온도에 대한 영향은 catalase와 peroxidase 활성이 모두 30℃에서 최고의 활성을 보이는 것으로 나타났으며, 온도에 대한 효소의 안정성은 50℃에서 catalase가 peroxidase보다 더 안정함을 알 수 있었다. 부분정제된 catalase-peroxidase에 유기용매와 10mM 3-amino-1,2,4-triazole을 처리한 결과, 유기용매에 대해 catalase의 활성은 79%, peroxidase의 활성은 85%까지 억제됨을 알 수 있었으며, 10mM 3-amino-1,2,4-triazole에 대한 각 효소의 활성은 그대로 유지되고 있었다. 전형적인 heme단백질 효소들의 저해제로 알려진 NaCN, NaN3, NH20H를 농도별로 처리한 결과, NaCN인 경우 catalase는 8.72×10-s M의 농도에서, peroxidase는 5.1×10-s M의 농도에서, NaN3에서 catalase는 4.2×10-7 M, peroxidase는 3.2×10-7 M, NH20H에서는 catalase인 경우는 2.0×10-7 M, peroxidase인 경우는 2.5×10-7M 농도에서 억제되었으며, 이들 저해제들은 catalase활성과 peroxidase활성을 동시에 저해하는것으로 나타났다.
Five different catalases have been already found in the aerobically grown photosynthetic bacterium Rhodospirillum rubrum S1. Among them, a bifunctional catalase-peroxidase, designated Cat-3 was partially purified and characterized. The enzyme was purified through four steps in 1.6% yield for catalatic activity and 5.1% yield for peroxidatic activity. On the basis of catalatic activity, the protein purification increased nearly 4.6-fold, whereas for peroxidatic activity, an approximately 14-fold purification was achieved. The optimum pHs of the catalatic and peroxidatic activities were 6 and 5, respectively, and the optimum temperature for both activities was 30℃. The catalatic activity of the enzyme maintained at 50℃ for lh was more stably than peroxidatic activity. The catalatic and peroxidatic activities were inhibited about 79 % and 85 % by exposure to organic solvent(ethanol/chloroform), respectively. Both enzymatic activities were not neally inhibited by lOmM 3-amino-1,2,4-triazole. Fifty percent enzyme inhibition of the catalatic activity was reached with 2.0×10^(-7)M, hydroxylamine, 4.2×10^(-7)M azide and 8.7×10^(-6)M cyanide, and that of the peroxidatic activity was obtained with 2.5×10^(-7)M hydroxylamine, 3.2×10^(-7)M azide and 5.1×10^(-6)M cyanide.
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