Thioacetamide에 의한 BALB/c 마우스 간의 시간별 약물대사효소 억제 양상 : A Time-Course Study = Inhibition of Liver Drug-metabolizing Enzymes by Thioacetamide in Male BALB/c Mice
저자
이정운 (한국화학연구소 안전성연구센터) ; 고우석 (한국화학연구소 안전성연구센터) ; 김갑호 (한국화학연구소 안전성연구센터) ; 배연경 (영남대학교 약학대학) ; 하현정 (충북대학교 생화학과) ; 한상섭 (한국화학연구소 안전성연구센터) ; 천영진 (중앙대학교 약학대학) ; 정태천 (영남대학교 약학대학)
발행기관
학술지명
권호사항
발행연도
2001
작성언어
Korean
주제어
KDC
518.000
자료형태
학술저널
수록면
92-100(9쪽)
제공처
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Thioacetamide is a potent hepatotoxicant which requires metabolic activation by cytochrome P450s (P450s) for toxicity. In the present study, the elevation kinetic of serum alanine aminotransferase (ALT) and aspartate aminotransferase (AST) activities by thioacetamide treatment was investigated in male BALB/c mice. Inaddition, the inhibitory effects of thioacetamide on liver microsomal P450 enzymes were further investigated. Thioacetamide at 100 mg/kg/ was treated intraperitoneally for 6, 12, 24, 36, 48 and 72 hr. The blood was collected at the designated time for assaying the serum enzyme activities. To determine the P450 isozyme-specific activities. ethoxyresorufin O-deethylase (EROD), methoxyresorufin O-demethylase (MROD), and benzyloxyresorufin O-debenzylase (BROD) activities were determined for P450 1A1, 1A2 and 2B1, respectively, in liver microsomal fractions. The activities of ALT and AST were started to be elevated 6 hr after thioacetamide treatment andreached the maximun at 36 hr after the treatment. The elevated activities were dramatically recovered at 72 hr. The microscopic exmination of the liver specimen also showed a similar profile of hepatotoxicity. All P450-associated enzyme activities were time-dependently inhibited by the treatiment with thioacetamide. The maximum inhibition of P450 enzymes was observed 36 hr after the treatment. Because the inhibition of P450 enzymes by thioacetamide was time-dependent, our present results suggest that thioacetamide might inhibit P450 enzymes in mechanism-based inactivation.
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