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Properties of the Membrane-Bound NADH = Menadione Oxidoreductase in the Aerobic Respiratory Chain of Bacillus cereus
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2008
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KCI등재
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418-421(4쪽)
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호기적으로 자란 Bacillus cereus KCTC 3674로 부터 조제된 막은 NADH만을 산화하고, deamino-NADH는 거의 산화하지 않았다. 호흡쇄와 연계된 NADH oxidase계는 Km 값이 약 65 μM이였다. 한편, NADH oxidase계중 NADH: menadione oxidoreductase의 효소학적 특성이 조사되었다. NADH: menadione oxidoreductase의 최고활성은 0.1 M KCl (또는 NaCl) 존재 하에서 pH 9.5에서 얻어졌다. NADH: menadione oxidoreductase의 활성은 rotenone, capsaicin, AgNO₃와 같은 호흡저해제에 매우 저항적이였다. 그러나 매우 흥미롭게도 NADH: menadione oxidoreductase의 활성은 HQNO (2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide)와 같은 저해제에 의해서는 오히려 촉진되어 졌다.
더보기Membranes prepared from Bacillus cereus KCTC 3674, grown aerobically on a complex medium, oxidized NADH exclusively, whereas deamino-NADH was little oxidized. The respiratory chain-linked NADH oxidase system exhibited an apparent Km value of approximately 65 μM for NADH. On the other hand, the enzymatic properties of the NADH: menadione oxidoreductase of NADH oxidase system were examined. The maximum activity of NADH: menadione oxidoreductase was obtained at pH 9.5 in the presence of 0.1 M KCl (or NaCl). The NADH: menadione oxidoreductase activity was very resistant to the respiratory chain inhibitors such as rotenone, capsaicin, and AgNO₃. Interestingly, the activity was stimulated by the 2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide (HQNO).
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