Properties and Functions of NLPD2 in Burkholderia pseudomallei.
저자
발행사항
Ann Arbor : ProQuest Dissertations & Theses, 2020
학위수여대학
University of Florida Medical Sciences
수여연도
2020
작성언어
영어
주제어
학위
Ph.D.
페이지수
110 p.
지도교수/심사위원
Advisor: Schweizer, Herbert.
Burkholderia pseudomallei is the causative agent of melioidosis, an infectious disease endemic to tropical and sub-tropical regions of the world. Challenges in effective therapy include the scarcity of antibiotics available for therapy due to the bacterium’s intrinsic drug resistance and the lack of information available about the nature of the mechanisms that govern B. pseudomallei’s antibiotic resistance. One of the most important contributors to antibiotic resistance is the protective cell envelope. The complex cell envelope of Gram-negative bacteria consists of a peptidoglycan layer, localized within a periplasmic space and bound between the inner membrane and the outer membrane. This multi-layer structure is essential for cell integrity, serving as a barrier to drug molecules and maintaining homeostasis of the bacterium. Antibiotics face difficulties in penetrating this envelope, representing a major obstacle for fighting antibiotic resistance and development of new therapies. Our lab has identified two novel lipoproteins in B. pseudomallei that may play an active role in the regulation and maintenance of its cellular envelope. Both nlpD1 and nlpD2 molecules contain a lipobox with a conserved cysteine and an alanine at the +2 position, indicating that they are lipoproteins that localize to the outer membrane. Similar to E. coli NlpD, the NlpD1 and NlpD2 proteins of B. pseudomallei contain a lysine motif (LysM) that is common in cell envelope-associated proteins and involved in peptidoglycan-binding activity and a degenerate LytM (dLytM) domain that is required for the protein’s cell wall hydrolytic amidase activating activity. Together this indicates that NlpD1 and NlpD2 are potential activators of periplasmic amidases involved in cleavage of the septal peptidoglycan during daughter cell separation. While outer membrane localization of NlpD1 was previously confirmed, the localization, the function and any redundancies that NlpD2 might have with NlpD1 was still unknown at the beginning of the studies presented in this dissertation.
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